胶原溶于什么

㈠ 胶原蛋白的理化性质

一般是白色、透明的粉状物，分子呈细长的棒状，相对分子质量从约2kD至300kD不等。胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。
胶原蛋白红外光谱图册参考资料。
胶原蛋白是一种两性电解质，这取决于两个因素，其一，胶原每个肽链具有许多酸性或碱性的侧基；其二，每个肽链的两端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或给予质子的能力，它们可在特定的pH值范围内，解离产生正电荷或负电荷，换句话说，随着介质的pH值，不同胶原即成为带有许多正电荷或负电荷的离子。胶原肽链侧基的pKa值与其组成氨基酸侧基的pKa值略有不同，这是由于在蛋白质分子中受到邻近电荷的影响所造成的。等电点是7.5~7.8，呈现出偏碱性，因为胶原的肽链中碱性氨基酸比酸性氨基酸多一点。由于是高分子，在水溶液中具有胶体性质和一定粘度，粘度在等电点时最低，而且温度越低，粘度越大。
不同分子量分布胶原蛋白溶液的黏度与溶质浓度、溶剂、pH、温度和外加电解质有关。在等电点时胶原蛋白溶液的黏度最低，pH值低于或高于等电点时，胶原蛋白及多肽均将带一定电荷，溶液的黏度相应增大，离等电点越远，溶液的黏度越大；不同分子量分布胶原蛋白及多肽溶液的黏度均随温度升高而下降。胶原蛋白分子量越大，浓度越大，溶液的黏度越高，高分子量胶原蛋白溶液的黏度随浓度增加呈指数上升，而低分子量胶原蛋白溶液的黏度则随浓度增加近似直线上升；在胶原蛋白及多肽溶液中加入电解质会导致其黏度明显上升。
胶原蛋白的水解产物含有多种氨基酸，其中以甘氨酸最为丰富。其次为丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，胶原蛋白属不完全蛋白质。水解猪皮胶原所得的肽类产物中含有19种氨基酸，其中包括7种成人必需氨基酸和2种幼儿必需的半必需氨基酸；而且氨基酸总量高达90%以上。在八种人体必需氨基酸中含有六种：异亮氨酸（Ile）为1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）为4.89%，缬氨酸（Val）2.95%，苏氨酸（Thr）为1.95%，赖氨酸（Lys）为1.94%。
胶原的相对分子质量大，电泳图有3条泳带，在100kD附近出现的2条泳带分别是胶原分子的α1链和α2链，在200 kD附近出现的1条泳带是胶原分子的β链。即胶原的每条多肽链相对分子质量可达100kD，1个胶原分子相对分子质量为300kD。多肽分子量的测定方法常用SDS-PAGE，凝胶色谱法以及质谱法。有人采用凝胶过滤色谱法测定脱铬革屑中胶原水解产物分子量分布在16.1KD左右。飞行时间质谱法测定比目鱼皮胶原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。动物蛋白酶水解后的胶原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的胶原多肽分子量范围更广。
胶原的热稳定性是指测定其在水系中纤维的热收缩温度（Ts），或溶液中分子的热变性温度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值较Td值容易测定。Td还可以表示胶原螺旋被破坏的温度，另外还与其亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）的含量有关，尤其是羟脯氨酸含量，它们之间存在正相关，冷水性鱼类的羟脯氨酸含量最低，所以冷水性鱼类胶原蛋白Td值明显低于暖水性鱼类，而又都低于陆生动物。但鱼皮胶原蛋白与鱼肉胶原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，这与肌肉胶原中脯氨酸的羟基化率较真皮胶原高有关。有人测定了多种鱼皮可溶性胶原蛋白的氨基酸组成，并与牛皮的氨基酸组成进行了比较，发现鱼皮胶原蛋白的羟脯氨酸和脯氨酸等亚氨酸含量比牛皮的低。此外，鱼皮明胶与牛皮明胶相比，其固有的粘度、热变性温度均比较低。
胶原蛋白的热变性温度可以通过测定胶原蛋白溶液增比黏度的变化来确定。其方法是将胶原蛋白样品溶于一定量的缓冲溶液中，并配制成一定浓度的溶液，然后用乌式黏度计测量溶液在一定温度区间内保持一定时间后的增比黏度，以增比黏度对温度作图，当增比黏度变化50%时所对应的温度即为热变性温度。热变性温度还可通过拉曼光谱和差示扫描量热法等进行测定。有人测得鲈鱼、鲫鱼和鳙鱼鱼皮胶原蛋白的热变性温度分别为 25、27和30℃，它们的栖息水温分别为 26～27、29 和32℃，亚氨基酸含量分别为17.2%、18.1%和 18.6%，与 3 种鱼皮胶原的热变性温度相吻合Ⅱ型胶原和Ⅺ型胶原Ⅱ型胶原由三条α1肽链组成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羟赖氨酸，并且糖化率高，含糖量可达 4%，是软骨中的主要胶原。另外，即使同一生物，皮和骨胶原蛋白的热变形温度也可能不一，像来自日本海鲈、鲐鱼、大头鲨和眼斑鲀的皮胶原蛋白的变性温度为25.0~26.5℃，而骨胶原蛋白的变性温度则为29.5~30.0℃。附带结论是骨胶原蛋白的变性温度范围整体上比皮胶原蛋白的变性温度范围要高。而且骨胶原蛋白和皮胶原蛋白在不同pH时的溶解度不同。这表明皮和骨胶原蛋白的分子特性和构型存在差异。
作为生物高分子，胶原的强度不大，有研究表明胶原蛋白的凝胶强度与其浓度的平方几乎成正比关系，强度测定可用凝胶强度计。
特别提示：明胶、胶原蛋白和水解胶原蛋白并不相同。明胶是胶原在高温作用下的变性产物，其组成复杂，相对分子质量分布宽，由于高温造成胶原蛋白变性，胶原分子的3股螺旋结构被破坏，但可能有部分α链的螺旋链还存在，因此一定浓度的明胶溶液能成凝胶状。在食品工业、摄影和制药业中被广泛应用。据报道，全世界每年生产的明胶产品中，有65%用于食品工业，20%用于照相工业，10%用于制药工业。水解胶原蛋白是在较高温度下用蛋白酶水解胶原或明胶得到的，受温度和酶的双重作用，使水解胶原蛋白的相对分子质量比明胶更小，由于在较高温度条件下，蛋白酶对胶原肽键的水解是随机的，使水解得到的蛋白液组成也很复杂，是相对分子质量从几千到几万的蛋白多肽的混合物。由于分子量小，水解胶原蛋白容易降解，所以在营养保健品和日用化学品开发方面拥有一定的市场。水解胶原蛋白可用于生物发酵培养基，也可以作为一种高蛋白饲料营养添加剂替代进口鱼粉用于混、配合饲料生产。胶原、明胶和水解胶原蛋白这3种物质虽具有同源性，但在结构和性能上却有很大的区别。胶原保留特有的天然螺旋结构，在某些方面表现出明显优于明胶和水解胶原蛋白的性能，如胶原止血海绵止血性能优于明胶海绵，作为澄清剂用的鱼胶原如果变性则沉降能力明显降低。然而，人们对这3种物质的认识常常产生混淆，认为它们具有相同性质，甚至认为它们是同一种物质。
水解胶原蛋白和胶原多肽也并不相同，可以近似认为是宏观和微观的关系。胶原蛋白分子经水解后主要形成相对分子量较小的胶原多肽，由于胶原蛋白独特的三股超螺旋结构，性质十分稳定，一般的加工温度及短时间加热都不能使其分解，从而造成其消化吸收较困难，不易被人体充分利用。水解后其吸收利用率可以提高很多，且可以促进食品中的其它蛋白质的吸收。胶原多肽除了肽链的两端含有未缩合的末端羧基和氨基外，在侧链上还含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。胶原多肽可完全溶解于水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高浓度下也有流动性，耐酸碱性能好，在酸、碱存在的情况下均无沉淀；耐高温性能好，200℃加热亦无沉淀，同时它还具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一级结构是蛋白质分子中氨基酸以肽键连接的顺序，每一种蛋白质分子，都有其特定的氨基酸组成和排列方式，由此就决定了不同的空间结构和功能。蛋白质分子中一级结构关键部位氨基酸的改变，会直接影响其功能，这个关键部位就是蛋白质分子的活性中心。已发现并确认了不下30种类型的胶原蛋白。
一般的蛋白质是双螺旋结构，而作为细胞外基质（ECM）的一种结构蛋白，胶原蛋白由三条多肽链构成三股螺旋结构，或称胶原域，即3条多肽链的每条都左旋形成左手螺旋结构，再以氢键相互咬合形成牢固的右手超螺旋结构。胶原特有的左旋a链相互缠绕构成胶原的右手复合螺旋结构，这一区段称为螺旋区段，螺旋区段最大特征是氨基酸呈现（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置为脯氨酸（PrO）和羟脯氨酸（Hyp），是胶原蛋白的特有氨基酸，约占25%，是各种蛋白质中含量最高的；胶原蛋白中存在的羟基赖氨酸（Hyl）在其它蛋白质中不存在，它不是以现成的形式参与胶原的生物合成，而是从已经合成的胶原的肽链中的脯氨酸（Pro）经羟化酶作用转化来的。而一般陆生哺乳动物蛋白质中羟脯氨酸和焦谷氨酸的含量极微少。与陆生动物相比，水生动物中的胶原蛋白，其脯氨酸和羟脯氨酸的总量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要远大于陆生动物中的胶原蛋白。
一级结构是组成胶原蛋白多肽链的氨基酸序列；胶原蛋白分子是由3条左手螺旋（二级结构）的多肽链组成，它们相互缠绕形成一个在中心分子轴周围的右手螺旋（三级结构）；完整的胶原蛋白分子的长度约280 nm，直径约1.5 nm；在Ⅰ型胶原原纤维的二维结构（小角X线衍射图谱和透射电子显微照片）中，胶原分子通过一个或多个4 D距离与另一个胶原分子交错，D表示在小角X线衍射图谱中所见的基本重复距离，或电子显微照片中所见的重复距离。因为胶原分子的长度约是4.4 D，胶原分子的交错引起约有0.4 D的折叠区和约0.6 D的缺损区。
胶原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量较高，特别是甘氨酸，约占总氨基酸的27%，也有报道说占1/3，即每隔两个其它氨基酸残基（X，Y）即有一个甘氨酸，故其肽链可用（Gly-X-Y）n 来表示。每个原胶原分子由三条α-肽链组成，α-肽链自身为α螺旋结构，肽链中每三个氨基酸残基中就有一个要经过此三股螺旋中央区，而此处空间十分狭窄，只有甘氨酸适合于此位置，由此可解释其氨基酸组成中每隔两个氨基酸残基出现一个甘氨酸的特点。特别注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不过X通常是脯氨酸，Y通常指羟脯氨酸。同时还含有少量3-羟脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羟赖氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羟脯氨酸残基可通过形成分子内氢键稳定胶原蛋白分子。三条α-肽链借范德化力、氢键及共价交联则以平行、右手螺旋形式缠绕成“草绳状”三股螺旋结构，使胶原具有很高的拉伸强度。

㈡ 什么物质可以溶解胶原纤维

由于胶原蛋白的特殊分子结构: Gly-Pro-X or Gly-X-Hyp. X为其他氨基酸，酶解胶原纤维最好使用胶原酶（Collagenase）。

根据特异性不同，胶原酶可分为胶原酶I, II, III, IV 和 V型。

当然，胶原纤维是蛋白质，可以用强酸非特异性水解。

㈢ 胶原蛋白会不会溶于氢氧化钠

可以说是“溶”吧，NaOH会破坏蛋白质里面的肽键，使蛋白质水解成小分子的氨基酸，这些小分子都能溶于水的，所以你能看见胶原蛋白“溶”于氢氧化钠。

㈣ collagen胶原的基本结构

胶原蛋白的基本结构单位是原胶原(tropocollagen),原胶原肽链的一级结构具有(Gly-x-y)n重复序列, 其中x常为脯氨酸(Pro), y常为羟脯氨酸(Hypro)或羟赖氨酸(Hylys)。Hylys残基可发生糖基化修饰, 其糖单位有的是一个半乳糖残基(Gal), 但通常是二糖(Glu-Gal-),胶原上的糖所占的量约为胶原的10%。原胶原是由三条α-肽链组成的纤维状蛋白质, 相互拧成三股螺旋状构型, 长300nm, 直径1.5nm。
目前已发现20个左右的基因分别在不同组织中编码不同类型的胶原; 不同类型的胶原定位于体内的特定组织,也有2-3种不同的胶原存在于同一组织中。
胶原、明胶和胶原蛋白的异同
《英汉化学化工词汇》（第3版 科学出版社，1988）中将collagen译为胶原（蛋白），通常称为胶原，有时候为了叙述伤的方便或更强调其蛋白的特性，也把collgagen称作胶原蛋白。胶原是指动物组织器官中存在的一类蛋白质，在提取、分离时，随着方法和条件的不同，可以产生胶原、明胶和胶原蛋白三种产物。能被称为胶原的，必须是其三螺旋结构没有改变的那类蛋白质，还保留有生物活性。
明胶是胶原在酸、碱、酶或高温作用下的变性产物，与胶原一样由18中氨基酸组成，但已失去了生物活性。
上述胶原第一种水解产物，便是胶原蛋白，胶原的三螺旋结构彻底松开，成为3条自由的肽链，且降解成多分散的胎段，其中包括小肽。因此胶原蛋白是多肽混合物，相对分子质量从几千到几万，分子量分布很宽，没有生物活性，能溶于冷水，而且能被蛋白酶利用。胶原蛋白与机体的生长、衰老和疾病有着极其密切的联系。因其具有良好的生物相容性、营养性、修复性、保湿性、配伍性和亲和性，所以被广泛应用于生物医学材料、化妆品、食品及保健品等功能性产品。胶原蛋白具有美容（防皱、保湿、美白、减肥、丰胸）、预防骨质疏松、改善关节健康、改善血液循环、健胃、提高人体免疫力等功效。
通过上面的叙述，可以归纳如下：a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水；c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。

㈤ 胶原蛋白在哪些有机溶剂中能溶解

全国二卷，它的考察范围只限于卤素，其他非金属一般不会涉及到萃取问题。Cl2黄绿色，Br2深红色，I2紫黑色。 溶解度，CO2 1:1 H2S 1：2、6 CL2 1：2 SO2 1：40 HCL 1：500 NH3 1：700 最常用的就是这些

㈥ 胶原，胶原蛋白，胶原纤维有何区别联系

一、区别：

1、组成成分不同：

胶原由水不溶性纤维蛋白组成，胶原蛋白由蛋白质组成，胶原纤维主要含有胶原蛋白，氨基酸，还有甘氨酸、脯氨和羟脯氨酸等，内容较其他两者丰富。

2、用处不同：

胶原是构成细胞外基质的骨架的主要成分，对身体骨架的构成有重要的好处，而胶原蛋白是全身蛋白的重要组成成分，为人体提供必需的能源。

二、联系：

1、三者都有蛋白成分

2、胶原蛋白是胶原钱圩的组成部分

(6)胶原溶于什么扩展阅读：

胶原蛋白构成胶原原纤维，胶原原纤维进一步构成胶原纤维。

纤维蛋白是血中的纤维蛋白酶原在酶的作用下转变而成的，在凝血过程中发挥着重要的作用；纤维素指一种多糖，但是在临床上常常把疾病过程中渗出的纤维蛋白称为纤维素，如纤维素性心包炎中的纤维素就是这种用法。

胶原纤维肉眼观呈白色，又称白纤维；弹性纤维颜色呈黄色，又称黄纤维。

㈦ 胶原蛋白和鱼胶原蛋白有什么区别

1、理化性质不同

胶原蛋白具有很强的延伸力，不溶于冷水、稀酸、稀碱溶液，具有良好的保水性和乳化性。胶原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被动物胶原酶断裂，断裂的碎片自动变性，可被普通蛋白酶水解。

鱼胶原蛋白当环境pH低于中性时，胶原的变性温度为40~41℃，当环境pH为酸性时，胶原的变性温度为38~39℃。

2、用途不同

胶原蛋白修复断裂老化的弹力纤维网 重整肌肤组织结构舒展皱纹；另外还清除体内自由基、抗氧化减缓皮肤衰老。

鱼胶原蛋白含有大量极性基团，是保湿因子，且有阻止皮肤中的酪氨酸转化为黑色素的作用，故胶原蛋白有纯天然保湿、美白、防皱、祛斑等作用，可广泛应用于美容用品中。

3、制备方法不同

鱼胶原蛋白制备技术包括化学法、酶法、热降解法以及这些方法的组合应用，不同技术制备的胶原蛋白肽的分子量范围差异巨大，化学法和热降解法多用于制备明胶，酶法则多用于制备胶原蛋白肽。

胶原的制备包括材料的选择、预处理、酸碱酶盐水法提取、不同类型胶原的分离和纯化。

㈧ 胶原的性质

通过上面的叙述，可以归纳如下：a.胶原具有生物活性，不溶于冷水和热水，不能被蛋白酶利用；b.明胶相对分子质量较高只溶于热水，不溶于冷水，胶原蛋白相对分子质量较低，而且分子量分布比明胶更宽，可溶于冷水；c.明胶与胶原蛋白均无生物活性，但可被蛋白酶利用。
肌肤补水从源头、根本上来讲就是补充真皮层的水分。那么什么能从根本上锁住并储存女人肌肤真皮层中的水分呢？胶原蛋白！胶原蛋白是一种高分子功能性蛋白质，它是皮肤的主要组成部分，占皮肤真皮层80%的比重，它在皮肤中构成了一张细密的弹力网，牢固锁住水分,支撑着皮肤。
胶原蛋白的技术简介：
什么是寡肽（和多肽相对应）：采用固相肽合成（SPPS）技术，将分子量控制在500道尔顿左右，可直接作用于人体皮肤真皮层，最大限度的减少了吸收过程中的损耗，这也是寡肽的优势。 同时，长效寡肽还能使胶原因子延长半衰期的超微囊化技术。使胶原蛋白在体内放缓水解速度，缓慢释放出其功效，不但能使胶原因子释放其最大活性，而且能长时间保持体液内的有效浓度；延长了胶原因子的半衰期,以达到其在体内发挥效果最大化。

㈨ 胶原蛋白用什么溶剂溶解

6月29日 22:19 含苯的溶剂，氯丁胶内都含有苯，就是因为苯能够溶解氯丁胶，苯挥发后氯丁胶就凝固了，所以说苯能够溶解氯丁胶。这是我装修时一位多年卖氯丁胶的朋友告诉我的。

㈩ 胶原蛋白到底能不能被皮肤吸收

不能

由于胶原蛋白是大分子结构，不能被人体直接吸收，需要通过消化系统转化成氨基酸，再由不同种类的氨基酸组成人体不同部位所需的不同蛋白质。胶原蛋白对人体皮肤确实很重要，能够起到支撑皮肤、保持紧致的作用，但是，由于胶原蛋白是大分子结构，不能被人体直接吸收，需要通过消化系统转化成氨基酸，再由不同种类的氨基酸组成人体不同部位所需的不同蛋白质。

(10)胶原溶于什么扩展阅读：

不少人认为即使胶原蛋白产品在美容上没有明显功效，但作为一种蛋白质食用，仍然是对人体有益的。对此，阮光锋表示，胶原蛋白其实并不是一种优质蛋白质，其作为蛋白质的营养价值很低。决定蛋白质营养价值的，主要是其氨基酸的组成，通常的氨基酸有二十种，有8种是必需的，其他12种则可以通过其他氨基酸转化而来。

胶原蛋白中含有大量的非必需氨基酸，必需氨基酸的含量比较低，完全不含必需的色氨酸。所以，其作为蛋白质来源，对人体的贡献率其实很低，如果把它作为食谱中的唯一的蛋白质来源，那么无论吃多少都满足不了人体的需求。