iv型胶原蛋白高是什么意思

A. 肝胆酸4.337、三型前胶原n端肽32.07、iv型胶原37.299这三项超标，求专业人士解答肝脏情况，谢谢！！

肝胆酸实为甘胆酸 胆汁酸高是因为孕激素作用使胆囊平滑肌松弛引起的胆汁排泄不利
III型前胶原N端肽是血液中纤维片段，不是肝纤维化的敏感指标，仅仅提示参考作用，可不比太在意。

胶原蛋白(Collagen)又称胶原,是由三条肽链拧成的螺旋形纤维状蛋白质.胶原蛋白是动物结缔组织重要的蛋白质
血清IV型胶原是肝纤维化的重要指标,它与疾病的程度呈正相关.

B. 乙肝治疗

您好，小三阳，病毒阴性，您的乙肝不需要抗病毒治疗，不需太多担心。
但您的转氨酶有点高，需要继续做下步检查，确认原因。
1.饮酒引起的转氨酶升高：最近饮酒，导致转氨酶升高。建议积极戒酒，保肝治疗。
2.肥胖导致的脂肪肝：彩超一般可以检查到脂肪肝，但彩超准确性不高，建议继续加以排除。
3.纤维化检查，意义不大。
4.胆红素结果显示有误，总胆红素29..4，小于直接胆红素，建议确认是否写错。
5.最近是否服用药物：药物引起的转氨酶升高，一些药物经过肝脏代谢，可能导致转氨酶升高，引起肝脏损伤，请加以排除。
6.最近劳累、失眠等身体原因引起转氨酶升高：建议规律作息，加强休息~
祝贺你早日恢复健康！

C. 丙氨酸氨基转移酶偏高，IV型胶原高，是什么原因

丙氨酸氨基转移酶就是我们常说的转氨酶，英文缩写是ALT。肝功能检测结果分析中丙氨酸氨基转移酶大多数存在于肝细胞中，其作用就是参与人体新陈代谢，是人体不可或缺的一种蛋白酶。 一、最常见的丙氨酸氨基转移酶偏高的原因就是乙型肝炎和丙型肝炎。由于乙肝病毒和丙肝病毒都会通过不同有途径对肝脏细胞起到杀伤作用。其中乙肝型肝炎较难治疗些，而丙型肝炎较轻易治疗些，凡是在治疗及时，并坚持的丙肝患者没有一个不完全治愈的。 二、饮食问题也是日常生活导致丙氨酸氨基转移酶偏高的原因之一。只要患者食用刺激肝脏的食品，饮酒，以及服用刺激肝脏的药物等都会引起丙氨酸氨基转移酶偏高。所以每碰到一位肝病患者，我都嘱咐他控制好饮食，不要乱用药，做到这些，保肝药不用多吃就能起到保肝护的效果。 另外还有患其他肝脏疾病的人，也会让丙氨酸氨基转移酶偏高。目前最常的就是脂肪肝患者，而且越来越多，这种情况大多都和饮食有一定的关系。像丁肝、甲肝、戊肝就相对少见了。从上面我们就能看出导致丙氨酸氨基转移酶偏高的原因有很多，但不管是哪一种原因引起的，都有可能会让肝病患者的病情发作用。所以对于肝病患者来说，日常保肝护肝与科学的治疗是同样重要的。

D. IV型胶原、层粘连蛋白偏高，是肝纤维化吗

IV型胶原是主要用于观察肝硬化的指标，其浓度与肝纤维化程度相关，可由血清IV型胶原浓度推测肝硬化的程度；

层粘连蛋白与IV型胶原相平衡，两者都偏高对肝纤维化诊断具有诊断价值。

请大夫根据临床症状综合分析判断。

E. 胶原蛋白和蛋白质是什么关系

其实二者是从属关系，胶原蛋白也是蛋白质的一种，但是因为所肽链连接方式的区别，胶原蛋白有其特殊性。
胶原蛋白(Collagen)又称胶原，是由三条肽链拧成的螺旋形纤维状蛋白质。胶原蛋白是动物结缔组织重要的蛋白质，结缔组织除了含60～70％的水分外，胶原蛋白占了约20～30％，因为有高含量的胶原蛋白，结缔组织具有了一定的结构与机械力学性质，如张力强度、拉力、弹力等以达到支撑、保护的功能。

人体成分中有16％左右是蛋白质，胶原蛋白占体内蛋白质总量的30～40％，故成年人体内约有3Kg左右胶原蛋白，主要存在于皮肤肌肉、骨骼、牙齿、内脏（如胃、肠、心肺、血管与食道）与眼睛等处。

存在形态
胶原蛋白由纤维细胞合成，存在于人体结缔组织，骨骼及软骨中，主要有四种形态：
1.胶原蛋白I型：主要存在于成人皮肤和骨组织
2.胶原蛋白II型：主要存在于软骨组织
3.胶原蛋白III型：主要存在于婴幼儿皮肤或血管内膜，肠胃
4.胶原蛋白IV型：主要存在于各组织器官的基底膜，胎盘，晶状体
随着年龄的增长胶原蛋白的结构也在发生变化，新生成的胶原蛋白接近于IV型，是螺旋型，具有可溶性，后来逐渐转变成互相交织的不可溶胶原蛋白，与此同时，所强盛的纤维细胞的合成能力下降，再加上环境污染，紫外线照射，精神紧张等各种原因，结果使皮肤显得干燥，变薄，失去弹性，脸上的皱纹也逐渐增多，这就是为什么皮肤老化会失去青春光彩的原因。
胶原蛋白应用于产品中具有的功效：
营养性：可以给予含有胶原蛋白的皮肤层所必需的养分，使皮肤中的胶原蛋白活性加强，保持角质层水分以及纤维结构的完整性，改善皮肤细胞生存环境和促进皮肤组织的新陈代谢，增循环，达到滋润皮肤延缓老化.美容.消皱.养发的目的.
修复性：胶原蛋白具有独特的修复功能，胶原蛋白和周围组织的亲合性好，具有修复组织的作用.
保湿性：由于胶原蛋白分子中含有大量的亲水基，使之具有了良好的保湿功效，能够达到保持肌肤润泽度的目的.
配伍性：胶原蛋白可以调节和稳定PH值，稳定泡沫.乳化胶体的作用.同时，做为一种功能性成份在化妆品中可以减轻各种表面活性剂、酸、碱等刺激性物质对皮肤.毛发的损害.
亲和性：皮肤对胶原蛋白有很好的吸收作用.
鱼类胶原蛋白最好在一些含胶质的食物，像牛蹄筋、猪蹄、鸡翅、鸡皮、鱼皮及软骨等中，都含有胶原蛋白，但这么多种类中，属鱼类之组成结构与人体最接近，是最为身体组织所辨识吸收的胶原蛋白。需要注意的是，在食物烹煮或制造过程中，高温非常容易破坏胶原蛋白的性质。所以如果方法不得当，也难以达到补充胶原蛋白的效果。

F. 什么胶原蛋白好用些

胶原蛋白种类根据胶原蛋白的型号和分子量可以分为很多类。在众多类型中哪个才是适合口服的，哪个胶原蛋白好呢？

先看胶原蛋白的分子量。

存在于身体的高分子胶原蛋白历时三螺旋结构（分子量约300,000）。通过热解胶原蛋白的螺旋结构，形成这些修改后的明胶（分子量约100,000）。被一些酶切割成一个个由氨基酸组成的小片段，称为肽（分子量500—10000），平均分子量为1750D。肽再进一步被酶切割成更小的片段，成为三肽（由三个氨基酸组成）、二肽（由两个氨基酸组成）和游离的氨基酸，然后被吸收进黏膜细胞中，被吸收进入血液，随着血液被送到全身各个地方。

胶原蛋白结构

这里主要介绍下5种最常见的类型：

I型：皮肤，肌腱，血管结扎，器官，骨（骨的有机部分的主要成分。Ⅰ型原胶原蛋白具有胶原蛋白家族中所有原胶原蛋白的典型特征,胶原三聚体有很高的抗拉强度。Ⅰ 型原胶原蛋白分泌到胞外基质中后，经过蛋白酶的剪切除去C- 前肽与 N- 前肽，就形成了成熟的胶原蛋白。成熟的胶原蛋白能自我组装成高度有序的结构——胶原纤维。

II型：软骨（软骨主要胶原成分）。II型是软骨中的主要胶原蛋白。其原纤维的直径小于I型，并且在粘性蛋白多糖基质中随机取向。这种刚性大分子赋予基体强度和压缩性，并允许其抵抗大的变形形状。该属性允许关节吸收冲击。

III型：网状（网状纤维的主要成分），通常与I型一起发现。虽然III型胶原不如I型胶原那样强，但它也形成三重螺旋，其耐久性值得注意。胶原III在动脉壁，皮肤和肠道中是常见的。它也是由成纤维细胞产生的，用于密封损伤的皮肤，因为它可以比胶原I型产生得更快。一旦伤口有时间愈合，III型胶原蛋白将逐渐被I型胶原纤维代替形成疤痕组织。

IV型：形式基底层，所述的上皮分泌层基底膜。IV型胶原在基底膜和基底层的结构和功能作为过滤系统中找到。由于IV型胶原蛋白和基底膜的非胶原组成部分之间的复杂的相互作用，一网状结构被形成，其过滤细胞以及分子和光。例如，在眼睛的晶状体囊，基底膜起着光过滤的作用。在肾，肾小球基底膜负责血液的过滤除去废物。在血管壁的基底膜控制了流通和进入组织的氧和营养物质的运动。同样在皮肤基底层描绘从表皮真皮和控制的材料进出真皮的运动。

V型：细胞表面，毛发和胎盘。V型胶原蛋白是基本上所有组织中发现，并与I型和III相关联。此外，它是围绕许多细胞并用作细胞骨架的周边常常发现。

胶原蛋白类多如何选择好的胶原蛋白，只有先全面的了解胶原蛋白，理性的进行分析和判断才能不被宣传所忽悠。我们一般选择胶原蛋白用来对抗时光，但抗衰从来不是只服用胶原蛋白就能解决的。根据自己的情况和有正对性地解决问题才是正确的道路。

G. 肝纤维化四项指标，其中有一项IV型胶原 为36.1NG/ML，算正常吗

算正常。肝纤维化指标需明显升高2倍以上才提示有纤维化的可能。

H. 请问这张检验报告单是什么病。

透明质酸（HA）增高，见于肝硬化，伴肝硬化的肝癌患者，结缔组织病，尿毒症等
IV型胶原（IV-Col） 增高，主要见于肝硬化，肝纤维化等 症。
层粘连蛋白（lV-Col） 增高，见于肺心病，肝脏慢性损害，肝纤维化，肝硬化，恶性肿瘤，糖尿病等。
III型前胶原N端肽（PIIINP）增高，主要见于各种肝病，尤其是慢性活动性肝炎和肝硬化增高更为明显，并且与肝纤维化密切相关，

I. 人体最多四大胶原蛋白

1.胶原蛋白I型：主要存在于成人皮肤和骨组织
2.胶原蛋白II型：主要存在于软骨组织
3.胶原蛋白III型：主要存在于婴幼儿皮肤或血管内膜，肠胃
4.胶原蛋白IV型：主要存在于各组织器官的基底膜，胎盘，晶状体

J. 胶原蛋白的分布

在水产动物体内胶原蛋白含量高于陆生动物，如鲢鱼、鳙鱼和草鱼鱼皮的蛋白质含量分别为25.9%、23.6%和29.8%，均高于各自相应鱼肉的蛋白质含量：17.8%、15.3%和16.6%。而鱼皮中的胶原含量最高可超过其蛋白质总量的80%，较鱼体的其它部位要高许多，有研究报道真鲷鱼皮中胶原蛋白占粗蛋白的80.5%，鳗鲡则高达87.3%。如此高的含量意味着得率也高，如小鲔鲣42.5%；日本海鲈40.7%；香鱼53.6%；黄海鲷40.1%；竹荚鱼43.5%（均以干重计）。但胶原蛋白的种类要少得多，已从鱼类中分离鉴定出的胶原类型有：广泛分布在真皮、骨、鳞、鳔、肌肉等处的I型、软骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而鱼皮和鱼骨所含的Ⅰ型胶原蛋白是其主要胶原蛋白。此外，还发现ⅩⅧ型胶原，然而哺乳动物中含量比较丰富的Ⅲ型胶原，在水产动物中尚未发现。其中只有Ⅰ型胶原蛋白的价格人们才可以接受；其它类型的胶原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等仅在研究中制备，由于价格昂贵都不宜于大量生产。
由于无脊椎动物与脊椎动物在进化上相距遥远，它们的胶原性质存在明显的差异。水产无脊椎动物的胶原主要可分为两类，类Ⅰ型及类Ⅴ型胶原，均相当于脊椎动物的Ⅰ型胶原。其中类Ⅰ型胶原比较富含有丙氨酸和糖结合型的羟赖氨酸，广泛的存在于软体动物的各种器官中，包括：乌贼类的皮和头盖软骨、章鱼的皮鲍的肌肉和外套膜等。类Ⅴ型胶原是丙氨酸含量比较少、富含糖结合型羟赖氨酸，已从矶海葵的中胶层、节足动物虾类和蟹类的肌肉及皮下膜以及原索动物罗氏石勃卒的肌膜体中分离出来。与脊椎动物相比，水产无脊椎动物的胶原显着难溶，富含于羟赖氨酸，尤其是糖结合型含量多，而且纤维的直径小于50nm。有人对海参胶原研究发现，刺参体壁含蛋白 3.3%，其中70%为胶原蛋白。氨基酸分析，胶原富含丙氨酸和羟脯氨酸，但羟赖氨酸含量较少，SDS电泳及SP凝胶柱分析发现其胶原组成为(α1)2α2。还有人从仿刺参（S.japonicus）提取胶原蛋白，利用 EDTA 和 Tris-HCl 浸泡溶涨，用氢氧化钠除去杂质和非胶原蛋白，采用胃蛋白酶促溶提取粗制胶原，通过盐析和透析获取精致胶原蛋白，并进一步利用 Sephacryl S-300 HR 凝胶过滤和 DEAE-52 阴离子交换除去多糖，获取胶原蛋白纯品。SDS-PAGE 电泳表明胶原分子的组成为 (α1)3，且α链类似于脊椎动物Ⅰ型胶原的α1链，热收缩温度为57℃，低于牛皮胶原5℃。还有人对采自日本Senzaki 海湾的Stomolopus meleagri水母的外伞组织进行了分析。整个中胶层被分成三部分，利用醋酸首先将冻干的水母中胶层分为酸溶性蛋白和酸不溶性物质，利用NaCl溶液将酸溶性蛋白分为酸溶性胶原蛋白和酸溶性非胶原蛋白，而不溶入醋酸的中胶层经胃蛋白酶处理后大多变为可溶性的胶原质。然后利用氨基酸分析仪对分离得到的三部分的组成分别进行分析。发现该水母外伞中胶原蛋白含量很高，大约占干重的 46.4%。经 SDS 聚丙烯酰胺凝胶电泳分析其胶原蛋白是由三个独特α 链组成，按照它们的移动位置分别分别确定为 α1、α3、α2链。氨基酸分析表明S.meleagri 水母外伞胶原质中甘氨酸含量最高，每1000个氨基酸残基含有309个甘氨酸，其次为谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸，分别为98、82和82个残基，羟基脯氨和羟基赖氨酸数也较高，分别为40和27。外伞中高的胶原蛋白含量表明水母资源是一个潜在的胶原蛋白源。
Ⅰ型胶原分子长度约300nm，直径约1.5nm，呈棒状，由三条肽链组成，其中有两条α(Ⅰ)链，一条
α(Ⅱ)链。对机体功能作用最强。α(Ⅰ)链和α(Ⅱ)链之间的氨基酸序列只有微小的差异。有人利用Ⅰ型胶原蛋白的电脑模型来模拟结缔组织的外基质结构，结果表明，用其它一些基团取代Ⅰ型胶原蛋白两条链上氨基乙酸就会导致骨合成异常。第3条α链多存在于绝大多数真骨鱼类，尤其是鱼皮，其他陆生脊椎动物没有。由3条异种α链形成的单一型杂分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)组成，而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首鱼和羊头海鲷的骨和鳞的酸性胶原蛋白(ASC)的电泳类型，发现在电泳谱带上可以清楚地看到β、γ、α1和α2组分，且α1的分子量为130 kD，α2的分子量为110 kD。因此，在某些鱼类中，与其他组织，如肌肉和膀胱相比较，鱼皮胶原蛋白中的α3(Ⅰ)链更适宜传递。
IV型胶原蛋白非常细小而且呈线性分布在组织内部，是连接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型胶原的肽链由2 条α1链和 1 条α2链或由3条α1链组成，存在 3 种组装形式：[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ)，其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)为主。Ⅴ型胶原分布在细胞周围以及Ⅰ型胶原的周围，可能在基膜和结缔组织之间起着桥梁作用，已经从数种鱼类肌肉中分离出来。XV型胶原蛋白分布较广而且多分布在血管、神经组织的外围地带，而且其与角化细胞肿瘤黑素细胞肿瘤发生有关。
Ⅺ型胶原是异三聚体，其组成为α1 (Ⅺ)α2 (Ⅺ)α3 (Ⅺ)，Ⅺ型胶原是软骨的微量成分，在软骨胶原纤维的形成和软骨基质的组成中起着重要作用，且常与Ⅱ型胶原共存。陆生生物的软骨组织较水生生物含量高的多，所以Ⅱ型胶原的研究的对象大多是陆生生物，虽然在1984 年已经从鲨鱼的软骨中分离出来Ⅱ型胶原，但是从水产动物提取Ⅱ型胶原的研究并不多。
ⅩⅧ型胶原发现的相对较晚，同源性较高，还有不同的亚类，主要存在于肺、肝脏和肾脏等组织中。属于被称之为multi-plexin的特殊胶原亚族，含有其他胶原所没有的C末端非三螺旋区（non-triple-heli-cal regions，NC1），这一特殊结构使其与其他仅由三螺旋结构组成的胶原相比拥有更好的灵活性。ⅩⅧ型胶原的研究主要集中在医学和分子生物学领域，如胚胎中的转录表达。