1型膠原羥基末端肽升高怎麼辦

❶ Ⅰ型膠原羥基端前肽

Ⅰ型膠原是人體最豐富的膠原蛋白形式,是骨組織中唯一的膠原,占骨質的90%,Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽（ictp）是Ⅰ型膠原的特異性成份,也是目前唯一知道從構成膠原纖維分子中釋出的膠聯.只來源於破壞的成熟的骨基質,不會在新骨形成過程中從新形成的骨質中產生,以完整的免疫源性肽形式進入血中,不再進一步分解,是新發現的溶骨指標,能直接反映溶骨的范圍,且不受攝入食物的影響.大部分骨代謝指標會有明顯變化,在鑒別某些骨骼疾病時會有困難.而ictp受其影響很小,只反映骨骼疾病的變化.ictp在生理性骨代謝中的反應遲緩,它的變化反應骨質病理性破壞.
血清Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽濃度在反映類風濕關節炎的活動性,Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽是類風濕關節炎早期診斷,病情監測及療效觀察的可靠輔助診斷指標.而且Ⅰ型膠原吡啶交聯終肽還常出現在惡性腫瘤發生骨轉移後.
如果ictp升高，建議到醫院詳細檢查身體狀況,著重檢查有無類風濕關節炎和有無惡性腫瘤伴骨轉移. .....

❷ 關於膠原末端肽的組織抗原性

膠原的抗原性相當低,在1954年以前,甚至認為膠原不具有抗原性。最近的研究表明,膠原有3種類型的抗原因子:第1類是由膠原肽鏈非螺旋的端肽引起的;第2類是由膠原三股螺旋的構象引起的;第3類是由α鏈螺旋區的氨基酸順序引起的。

第2類抗原因子僅存在於天然膠原分子中,第3類只出現在變性膠原中,而第1類抗原因子在天然和變性膠原蛋白中均存在。20世紀90年代以來,人們發現Ⅰ型膠原的免疫原性比Ⅲ型、Ⅴ型Ⅵ型膠原低得多,其組織膠原的端肽的免疫原性比螺旋微區以及其它微區都要強。

因而,在制備可溶性膠原醫用產品時,應除去膠原的端肽;但應用於組織基的膠原材料,則應保留端肽,目的是保存交聯位點,賦予組織材料所需要的完整結構。研究發現用戊二醛交聯,可部分降低膠原材料的免疫原性[6]。

——膠原蛋白網collagen.cc

❸ 總i型前膠原氨基末端肽高是怎麼回事

蛋白質生物合成可分為五個階段，氨基酸的活化、多肽鏈合成的起始、肽鏈的延長、肽鏈的終止和釋放、蛋白質合成後的加工修飾。

（一）氨基酸

在進行合成多肽鏈之前,必須先經過活化,然後再與其特異的trna結合,帶到mrna相應的位置上,這個過程靠氨基醯trna合成酶催化,此酶催化特定的氨基酸與特異的trna相結合,生成各種氨基醯trna.每種氨基酸都靠其特有合成酶催化,使之和相對應的trna結合,在氨基醯trna合成酶催化下,利用atp供能,在氨基酸羧基上進行活化,形成氨基醯-amp,再與氨基醯trna合成酶結合形成三聯復合物,此復合物再與特異的trna作用,將氨基醯轉移到trna的氨基酸臂(即3'-末端cca-oh)上原核細胞中起始氨基酸活化後，還要甲醯化，形成甲醯蛋氨酸trna，由n10甲醯四氫葉酸提供甲醯基。而真核細胞沒有此過程。

前面講過運載同一種氨基酸的一組不同trna稱為同功trna。一組同功trna由同一種氨醯基trna合成酶催化。氨基醯trna合成酶對trna和氨基酸兩者具有專一性，它對氨基酸的識別特異性很高，而對trna識別的特異性較低。

氨基醯trna合成酶是如何選擇正確的氨基酸和trna呢？按照一般原理，酶和底物的正確結合是由二者相嵌的幾何形狀所決定的，只有適合的氨基酸和適合的trna進入合成酶的相應位點，才能合成正確的氨醯基trna。現在已經知道合成酶與l形trna的內側面結合，結合點包括接近臂，dhu臂和反密碼子臂d柄、反密碼子和可變環與酶反應

乍看起來，反密碼子似乎應該與氨基酸的正確負載有關，對於某些trna也確實如此，然而對於大多數trna來說，情況並非如此，人們早就知道，當某些trna上的反密碼子突變後，但它們所攜帶的氨工酸卻沒有改變。1988年，候稚明和schimmel的實驗證明丙氨酸trna酸分子的氨基酸臂上g3：u70這兩個鹼基發生突變時則影響到丙氨醯trna合成酶的正確識別，說明g3：u70是丙氨酸trna分子決定其本質的主要因素。trna分子上決定其攜帶氨基酸的區域叫做副密碼子。一種氨基醯trna合成酶可以識別以一組同功trna，這說明它們具有共同特徵。例如三種丙氨酸trna（trnaalm/cua,trnaaim/ggc,trnaain/ugc都具有g3：u70副密碼子。）但沒有充分的證據說明其它氨基醯trna合成酶也識別同功trna組中相同的副密碼子。另外副密碼子也沒有固定的位置，也可能並不止一個鹼基對。

（二）多肽鏈合成的起始

核蛋白體大小亞基，mrna起始trna和起始因子共同參與肽鏈合成的起始。

1、大腸桿菌細胞翻譯起始復合物形成的過程：

（1）核糖體30s小亞基附著於mrna起始信號部位：原核生物中每一個mrna都具有其核糖體結合位點，它是位於aug上游8-13個核苷酸處的一個短片段叫做sd序列。這段序列正好與30s小亞基中的16s rrna3』端一部分序列互補，因此sd序列也叫做核糖體結合序列，這種互補就意味著核糖體能選擇mrna上aug的正確位置來起始肽鏈的合成，該結合反應由起始因子3（if-3）介導，另外if-1促進if-3與小亞基的結合，故先形成if3-30s亞基-mrna三元復合物。

（2）30s前起始復合物的形成：在起始因子2作用下，甲醯蛋氨醯起 始trna與mrna分子中的aug相結合，即密碼子與反密碼子配對，同時if3從三元復合物中脫落，形成30s前起始復合物，即if2-3s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物，此步需要gtp和mg2 參與。

（3）70s起始復合物的形成：50s亞基上述的30s前起始復合物結合，同時if2脫落，形成70s起始復合物，即30s亞基-mrna-50s亞基-mrna-fmet-trnafmet復合物。此時fmet-trnafmet占據著50s亞基的肽醯位。而a位則空著有待於對應mrna中第二個密碼的相應氨基醯trna進入，從而進入延長階段，2、真核細胞蛋白質合成的起始

真核細胞蛋白質合成起始復合物的形成中需要更多的起始因子參與，因此起始過程也更復雜。

（1）需要特異的起始trna即，-trnafmet，並且不需要n端甲醯化。已發現的真核起始因子有近10種（eukaryote initiation factor,eif）

（2）起始復合物形成在mrna5』端aug上游的帽子結構，（除某些病毒mrna外）

（3）atp水解為adp供給mrna結合所需要的能量。真核細胞起始復合物的形成過程是：翻譯起始也是由eif-3結合在40s小亞基上而促進80s核糖體解離出60s大亞基開始，同時eif-2在輔eif-2作用下，與met-trnafmet及gtp結合，再通過eif-3及eif-4c的作用，先結合到40s小亞基，然後再與mrna結合。

mrna結合到40s小亞基時，除了eif-3參加外，還需要eif-1、eif-4a及eif-4b並由atp小解為adp及pi來供能，通過帽結合因子與mrna的帽結合而轉移到小亞基上。但是在mrna5』端並未發現能與小亞基18srna配對的s-d序列。目前認為通過帽結合後，mrna在小亞基上向下游移動而進行掃描，可使mrna上的起始密碼aug在met-trnafmet的反密碼位置固定下來，進行翻譯起始。

通過eif-5的作用，可使結合met-trnafmet·gtp及mrnar40s小亞基與60s大亞基結合，形成80s復合物。eif-5具有gtp酶活性，催化gtp水解為gdp及pi，並有利於其它起始因子從40s小亞基表面脫落，從而有利於40s與60s兩個亞基結合起來，最後經eif-4d激活而成為具有活性的80smet-trnafmet· mrna起始復合物。
（三）多肽鏈的延長

在多肽鏈上每增加一個氨基酸都需要經過進位，轉肽和移位三個步驟。

（1）為密碼子所特定的氨基酸trna結合到核蛋白體的a位，稱為進位。氨基醯trna在進位前需要有三種延長因子的作用，即，熱不穩定的ef（unstable temperature,ef）ef-tu,熱穩定的ef(stable temperature ef,ef-ts)以及依賴gtp的轉位因子。ef-tu首先與gtp結合，然後再與氨基醯trna結合成三元復合物，這樣的三元復合物才能進入a位。此時gtp水解成gdp，ef-tu和gdp與結合在a位上的氨基醯trna分離
肽鍵的形成

①核蛋白體「給位」上攜甲醯蛋氨醯 基（或肽醯）的trna

②核蛋白體「受體」上新進入的氨基醯trna;

③失去甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後，即將從核蛋白體脫落的trna;

④接受甲醯蛋氨醯基（或肽醯）後已增長一個氨基酸殘基的肽鍵

（2）轉肽--肽鍵的形成（peptide bond formation）

在70s起始復合物形成過程中，核糖核蛋白體的p位上已結合了起始型甲醯蛋氨酸trna，當進位後，p位和a位上各結合了一個氨基醯trna，兩個氨基酸之間在核糖體轉肽酶作用下，p位上的氨基酸提供α-cooh基，與a位上的氨基酸的α-nh2形成肽鍵，從而使p位上的氨基酸連接到a位氨基酸的氨基上，這就是轉肽。轉肽後，在a位上形成了一個二肽醯trna（圖18-13）。

（3)移位（translocation)

轉肽作用發生後，氨基酸都位於a位，p位上無負荷氨基酸的trna就此脫落，核蛋白體沿著mrna向3』端方向移動一組密碼子，使得原來結合二肽醯trna的a位轉變成了p位，而a位空出，可以接受下一個新的氨基醯trna進入，移位過程需要ef-2，gtp和mg2 的參加（圖18-14）。

以後，肽鏈上每增加一個氨基酸殘基，即重復上述進位，轉肽，移位的步驟，直至所需的長度，實驗證明mrna上的信息閱讀是從5』端向3』端進行，而肽鏈的延伸是從氮基端到羧基端。所以多肽鏈合成的方向是n端到c端
（四）翻譯的終止及多肽鏈的釋放

無論原核生物還是真核生物都有三種終止密碼子uag，uaa和uga。沒有一個trna能夠與終止密碼子作用，而是靠特殊的蛋白質因子促成終止作用。這類蛋白質因子叫做釋放因子，原核生物有三種釋放因子：rf1，rf2t rf3。rf1識別uaa和uag，rf2識別uaa和uga。rf3的作用還不明確。真核生物中只有一種釋放因子erf，它可以識別三種終止密碼子。

不管原核生物還是真核生物，釋放因子都作用於a位點，使轉肽酶活性變為水介酶活性，將肽鏈從結合在核糖體上的trna的cca末凋上水介下來，然後mrna與核糖體分離，最後一個trna脫落，核糖體在if-3作用下，解離出大、小亞基。解離後的大小亞基又重新參加新的肽鏈的合成，循環往復，所以多肽鏈在核糖體上的合成過程又稱核糖體循環（ribosome cycle）（圖18-16）。

（五）多核糖體循環

上述只是單個核糖體的翻譯過程，事實上在細胞內一條mrna鏈上結合著多個核糖體，甚至可多到幾百個。蛋白質開始合成時，第一個核糖體在mrna的起始部位結合，引入第一個蛋氨酸，然後核糖體向mrna的3』端移動一定距離後，第二個核糖體又在mrna的起始部位結合，現向前移動一定的距離後，在起始部位又結合第三個核糖體，依次下去，直至終止。兩個核糖體之間有一定的長度間隔，每個核糖體都獨立完成一條多肽鏈的合成，所以這種多核糖體可以在一條mrna鏈上同時合成多條相同的多肽鏈，這就大大提高了翻譯的效
多聚核糖體的核糖體個數，與模板mrna的長度有關，例如血紅蛋白的多肽鏈mnra編碼區有450個核苷酸組成，長約150nm 。上面串連有5-6個核糖核蛋白體形成多核糖體。而肌凝蛋白的重鏈mrna由5400個核苷酸組成，它由60多個核糖體構成多核糖體完成多肽鏈的合成

❹ 如何測定I型前膠原羧基端前肽

I型前膠原羧基端前肽的正常值：50-200ug/L

測定I型前膠原羧基端前肽的臨床意義表現在I型前膠原羧基端前肽增高：見於兒童發育期、妊娠最後3個月、骨腫瘤，特別是前列腺癌骨轉移、畸形性骨炎、酒精性肝炎和肺纖維化等。

I型前膠原羧基端前肽降低：見於絕經期後骨質疏鬆病人經雌激素治療6個月後可降低30%，但其降低的機制尚不清楚。

(4)1型膠原羥基末端肽升高怎麼辦擴展閱讀：

I型前膠原羧基端前肽(是骨組織中惟一的膠原，占骨基質的90%以上。血清中I型前膠原羧基端前肽的水平是反映成骨細胞活動和骨形成以及反映I型膠原合成速率的特異指標。它可以被肝臟吸收，通過上皮細胞甘露糖受體結合而被清除，所以易受肝功能的影響。

血清Ⅰ型前膠原羧基端前肽（PICP）：是成骨細胞合成膠原時的中間產物，也是反映成骨細胞活動狀態的敏感指標。PICP升高可見於畸形性骨炎、骨腫瘤、兒童發育期、妊娠後期，老年性骨質疏鬆症PICP變化不明顯。

❺ l型膠原氨基末端肽(NTX)是什麼東西，我只知道是與骨形成有關的，有木有人幫忙回答一下

l型膠原是成骨細胞分泌的骨基質的主要成分，之後進行礦化，形成新的骨

❻ 膠原性疾病的I型膠原基因變異

I型膠原基因變異性疾病 單個鹼基的取代是突變的主要形式，最常發生的是COL1A1或COL1A2上甘氨酸的密碼子被其他氨基酸的密碼子所取代，而甘氨酸是三股螺旋中每條α鏈上的最本質的氨基酸。當其被取代時，就會導致疾病的發生。除取代單個鹼基外，其他突變還包括插入、缺失、DNA剪接缺陷及COL1A1無效等位基因的出現。
每個成骨不全的家族有自己固定的缺陷，但也有人報道，曾在不同的家族出現了同一突變，而同一家族中也可出現Ⅰ型膠原基因的不同突變。如果由於缺陷鏈的存在影響了三股螺旋的折疊，那麼未折疊的分子將在纖維母細胞內發生堆積，然後被降解。如果缺陷的α鏈已經形成了三股螺旋，螺旋中缺陷的分子可以扭曲，進而妨礙正常膠原纖維的形成，影響纖維的形態。
由於Ⅰ型膠原分子有2條α1（Ⅰ）鏈和1條α2（Ⅰ）鏈，因此發生在α2（Ⅰ）鏈COL1A2的突變要比發生在α1（Ⅰ）鏈COL1A1相類似突變的後果溫和。α鏈上甘氨酸被替代的位置以及其他突變發生的位置在很大程度上決定著突變的後果。
由於三股螺旋結構的形成是從C端朝向N端，因此在多數情況下靠近三股螺旋片段C末端的突變，比發生在N端附近的突變更為嚴重。 Ehlers2Dahlos綜合征（EDS）是Ⅰ型膠原基因突變和（或）膠原合成酶活性缺陷導致的疾病，臨床分10個亞型。其特徵是關節伸展過度，皮膚變薄、脆弱、彈性差，並有其他結締組織受損的表現，可出現不同部位的憩室或腹股溝疝等。
EDSⅦA和ⅦB型是COL1A1（ⅦA型）或COL1A2（ⅦB型）突變，是由於I型前膠原分子中前α1（Ⅰ）或前α2（Ⅰ）mRNA在加工過程中外顯子6或外顯子6的一部分出現跳躍。外顯子6編碼的序列包括前膠原N2蛋白酶作用的斷裂部位。因此，外顯子6的突變能阻止N端前多肽的斷裂，使I型膠原喪失正常結構，出現一系列臨床症狀。
EDSⅦC型是由於N2蛋白酶活性的缺陷而阻斷了Ⅰ型前膠原裂解過程。 以指（跖）細長、晶體脫位和心血管系統異常（以主動脈病變最多見，嚴重時可出現夾層動脈瘤）為其主要特徵的Marfan綜合征是由於α2（Ⅰ）鏈2Gly2X2Y三聯體中精氨酸在Y的位置上代替了谷氨酸[1]。
骨質疏鬆症是骨生成缺陷的一種類型，也是I型膠原基因突變性疾病。骨生成缺陷的臨床分型變異很大，有的在出生前後發生死亡，有的患者臨床表現則極其輕微。因此，在臨床上很難將骨生成缺陷患者從有骨質疏鬆症和骨折史的家族中篩選出來。
第一個證明骨質疏鬆患者Ⅰ型膠原基因突變的證據是1位來自有隱性遺傳的骨生成缺陷患者的父母，前α2（Ⅰ）鏈C端多肽的COL1A2基因密碼序列有4bp缺陷，這4bp的缺陷改變了前多肽最後33個氨基酸的結構。患者的父母是第三代表兄妹突變雜合攜帶者，患者從父母遺傳了同樣的缺陷。其父母沒有任何骨生成缺陷的臨床表現，但是兩者都有早期出現（30歲左右）骨質疏鬆的X線證據。
Spotila等[2]於1991年發現某些出現骨質疏鬆的患者有氨基酸替代突變，α2（Ⅰ）鏈三股螺旋片段中619位氨基酸位置上的甘氨酸被絲氨酸所替代，或α1（Ⅰ）鏈三股螺旋結構的第43位甘氨酸被半胱氨酸所替代。此外，Ⅰ型膠原突變導致骨質疏鬆的其他例子還有COL1A2內含子9中11bp缺失，使α2（Ⅰ）mRNA在形成過程中出現外顯子9的跳躍現象。α1（Ⅰ）鏈三股螺旋片段19位甘氨酸被半胱氨酸替代的患者也可出現關節過度伸展，還可出現脊椎骨質疏鬆、脊柱側凸以及強直性脊柱炎。X或Y位置上的取代要比甘氨酸位置上被取代的後果溫和得多，常常不引起骨生成缺陷，而僅僅是引起骨生成減少及骨質疏鬆等。

❼ 腰椎骨質疏鬆血壓會升高嗎

一、什麼是骨質疏鬆症？ 是以骨組織顯微結構受損，骨礦成分和骨基質等比例地不斷減少，骨質變薄，骨小梁數量減少，骨脆性增加和骨折危險度升高的一種全身骨代謝障礙的疾病。在醫學上，骨質疏鬆症最早是Pornmer在1885年提出來的，直到1990年在丹麥舉行的國際骨質疏鬆研討會上，骨質疏鬆症才有了一個明確的定義，並得到世界的公認：原發性骨質疏鬆症是以骨量減少、骨的微觀結構退化為特徵的，致使骨的脆性增加以及易於發生骨折的一種全身性骨骼疾病。主要表現為：骨量減少、骨鈣溶出、脊柱壓縮性骨折，致使「龜背」出現，並伴老年呼吸困難、骨質增生、高血壓、老年痴呆、糖尿病等一些老年性疾病；骨的微觀結構退化，骨的強度下降，脆性增加，難以承載原來負荷。 二、骨質疏鬆症的危害 骨質疏鬆症導致骨骼受力不均，或骨質脆弱、機體產生修復性反應而形成骨刺，這種骨質成份異常分布的結果，也會引起椎間盤突出，骨質疏鬆症往往是骨折、骨壞死、骨折不癒合的內在原因，類風濕與風濕性關節炎最大的危害就在於軟骨下骨組織蜂窩樣變而喪失功能，而引起的原因與免疫細胞從骨髓中湧向關節密切相關。骨質疏鬆症可產生骨痛、駝背、身材變矮、骨折乃至致殘等後果。常見的骨質疏鬆性骨折有髖骨骨折和脊柱骨折，而且往往還會引起繼發性並發症。在10月20日「世界骨質疏鬆日」前夕，上海醫學會骨質疏鬆學會主任委員、華東醫院教授朱漢民提出如此警示：骨質疏鬆症會使椎體骨畸形，腹部受壓引發胃腸道疾病；骨質疏鬆症也會使脊柱骨脆弱，卧床不起，引發肺部感染。 三、骨質疏鬆症分類 骨質疏鬆症（有時也簡稱為骨質疏鬆）可分為以下幾類： （1）原發性骨質疏鬆症：如老年性骨質疏鬆症、絕經後骨質疏鬆症等。 （2）繼發性骨質疏鬆症：如甲亢性骨質疏鬆症、糖尿病性骨質疏鬆症等。 （3）原因不明特發性骨質疏鬆症：如遺傳性骨質疏鬆症等。 根據骨質疏鬆發生的范圍又可分為以下兩類： （1）全身性骨質疏鬆症：如老年性骨質松症、甲亢性骨質疏鬆症等。 （2）局限性骨質疏鬆症：如類風濕性關節炎性骨質疏鬆症、肢體石膏固定後引起的局部骨質疏鬆症等。 四、骨質疏鬆症的病因病理 引起中老年人骨質丟失的因素是十分復雜的，近年來研究認為與下列因素密切相關。 （1）中、老年人性激素分泌減少是導致骨質疏鬆的重要原因之一。絕經後雌激素水平下降，致使骨吸收增加已是公認的事實。 （2）隨年齡的增長，鈣調節激素的分泌失調致使骨代謝紊亂。 （3）老年人由於牙齒脫落及消化功能降低，骨納差，進良少，多有營養缺乏，致使蛋白質，鈣，磷、維生素及微量元素攝入不足。 （4）隨著年齡的增長，戶外運動減少也是老年人易患骨質疏鬆症的重要原因。 （5）近年來分子生物學的研究表明骨疏鬆症與維生素D受體（VDR）基因變異有密切關系。 五、骨質疏鬆症的症狀 （1）疼痛。原發性骨質疏鬆症最常見的症症，以腰背痛多見，占疼痛患者中的70%-80%。疼痛沿脊柱向兩側擴散，仰卧或坐位時疼痛減輕，直立時後伸或久立、久坐時疼痛加劇，日間疼痛輕，夜間和清晨醒來時加重，彎腰、肌肉運動、咳嗽、大便用力時加重。一般骨量丟失12%以上時即可出現骨痛。老年骨質疏鬆症時，椎體骨小梁萎縮，數量減少，椎體壓縮變形，脊柱前屈，腰疹肌為了糾正脊柱前屈，加倍收縮，肌肉疲勞甚至痙攣，產生疼痛。新近胸腰椎壓縮性骨折，亦可產生急性疼痛，相應部位的脊柱棘突可有強烈壓痛及叩擊痛，一般2-3周後可逐漸減輕，部分患者可呈慢性腰痛。若壓迫相應的脊神經可產生四肢放射痛、雙下肢感覺運動障礙、肋間神經痛、胸骨後疼痛類似心絞痛，也可出現上腹痛類似急腹症。若壓迫脊髓、馬尾還中影響膀胱、直腸功能。 （2）身長縮短、駝背。多在疼痛後出現。脊椎椎體前部幾乎多為松質骨組成，而且此部位是身體的支柱，負重量大，尤其第11、12胸椎及第3腰椎，負荷量更大，容易壓縮變形，使脊椎前傾，背曲加劇，形成駝背，隨著年齡增長，骨質疏鬆加重，駝背曲度加大，致使膝關節攣拘顯著。每人有24節椎體，正常人每一椎體高度約2cm左右，老年人骨質疏鬆時椎體壓縮，每椎體縮短2mm左右，身長平均縮短3-6cm。 （3）骨折。這是退行性骨質疏鬆症最常見和最嚴重的並發症。 （4）呼吸功能下降。胸、腰椎壓縮性骨折，脊椎後彎，胸廓畸形，可使肺活量和最大換氣量顯著減少，患者往往可出現胸悶、氣短、呼吸困難等症狀。 六、骨質疏鬆症的診斷檢查 骨質疏鬆症的診斷需依靠臨床表現、骨量測定、X線片及骨轉換生物化學的指標等綜合分析判斷。 1．生化檢查：測定血、尿的礦物質及某些生化指標有助於判斷骨代謝狀態及骨更新率的快慢，對骨質疏鬆症的鑒別診斷有重要意義。 （1）骨形成指標。 （2）骨吸收指標：1）尿羥脯氨酸。2）尿羥賴氨酸糖甙。3）血漿抗酒石酸鹽酸性磷酸酶。4）尿中膠原吡啶交聯（PYr）或I型膠原交聯N末端肽（NTX）。 （3）血、尿骨礦成分的檢測：1）血清總鈣。2）血清無機磷。3）血清鎂。4）尿鈣、磷、鎂的測定。 2．X線檢查：，X線仍不失為一種較易普及的檢查骨質疏鬆症的方法。 3．骨礦密度測量： （1）單光子吸收測定法（SPA）。 （2）雙能X線吸收測定法（DEXA）。 （3）定量CT（QCT）。 （4）超聲波（USA）。 七、骨質疏鬆症的葯物治療 1、原發性I型骨質疏鬆症屬高代謝型，是由於絕經後雌激素減少，使骨吸收亢進引起骨量丟失，因此治療骨質疏鬆須陰陽同補且須平衡，更不能因治療而導致失衡。直接補充性激素容易引發癌症，因而只能補充性激素類似物，如大豆異黃酮、淫羊霍，且必須氣血雙補、延緩衰老帶來的器官結構和功能的老化。 2、原發性II型骨質疏鬆症，其病因是由於增齡老化所致調節激素失衡使骨形成低下，應用骨形成促進劑，如活性維生素D、鈣制劑和維生素K2等。 3、高效治療葯物：骨肽片

❽ p1np指標高說明什麼

摘要 P1NP (1型前膠原氨基端延長肽) 和β-CrossLaps (血I型膠原蛋白的羧基端降解產物)

❾ 骨質疏鬆引起的疼痛怎麼辦

骨質疏鬆症是生活中比較常見的，尤其是對於更年期的女性來說，是比較容易出現這種現象的，骨質疏鬆會讓患者身材變形，如變矮，駝背，嚴重了就會導致骨折的發生，而不少患者則是出現骨骼部位疼痛不止的現象，當出現疼痛時，要怎麼辦呢？其實主要還是要治療骨質疏鬆，改善骨質疏鬆現象。下面就針對骨質疏鬆疼痛不已的現象，介紹一下處理的方法。

❿ 青少年物理造成的骨骼松動怎麼辦

青少年保持骨骼健壯，平日里就要多參加一些體育運動，多補充一些鈣質比較多的食物，多曬太陽，保持足夠的睡眠。在中國，很多人都會出現骨質疏鬆的症狀，為了預防骨質疏鬆就要從青少年抓起，其中保持足夠的睡眠尤為重要，青少年在睡眠中身體才會增長的最快。

1、多吃一些含有鈣質，蛋白質比較多的食物

人在睡眠中才會長個，青少年正處在身體發育期，一定要睡得好，才能利於骨骼發育。每天要保證八個小時的睡眠，如果低於這個時間，就會影響我們的骨骼發育。

青少年時期是人一生中的黃金期，如果想長個，就要積極地參與體育運動當中，還要科學的飲食搭配，保證足夠的睡眠，才能有利於身體健康。定期地到醫院去檢查自己的身體情況，如果發現身體裡面缺少微量元素，一定要做到及時補充，只有身體的營養不缺少，才能夠讓我們的骨骼發育很快。