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膠原蛋白分子量有多少

發布時間:2023-02-03 16:55:49

膠原蛋白多肽和寡肽的區別

由二到十個氨基酸組成的肽鏈稱為寡肽
十個以上氨基酸 五十個以下氨基酸組成的稱為多肽
理論上說寡肽比多肽容易吸收 不過現在市場上的膠原蛋白產品都是混合了寡肽和多肽的 沒有純粹的寡肽 只是所佔比例稍有差別而已

Ⅱ 膠原蛋白的理化性質

一般是白色、透明的粉狀物,分子呈細長的棒狀,相對分子質量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強的延伸力,不溶於冷水、稀酸、稀鹼溶液,具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解,但能被動物膠原酶斷裂,斷裂的碎片自動變性,可被普通蛋白酶水解。當環境pH低於中性時,膠原的變性溫度為40~41℃,當環境pH為酸性時,膠原的變性溫度為38~39℃。
膠原蛋白紅外光譜圖冊參考資料。
膠原蛋白是一種兩性電解質,這取決於兩個因素,其一,膠原每個肽鏈具有許多酸性或鹼性的側基;其二,每個肽鏈的兩端有α-羧基和α-氨基,都具有接受或給予質子的能力,它們可在特定的pH值范圍內,解離產生正電荷或負電荷,換句話說,隨著介質的pH值,不同膠原即成為帶有許多正電荷或負電荷的離子。膠原肽鏈側基的pKa值與其組成氨基酸側基的pKa值略有不同,這是由於在蛋白質分子中受到鄰近電荷的影響所造成的。等電點是7.5~7.8,呈現出偏鹼性,因為膠原的肽鏈中鹼性氨基酸比酸性氨基酸多一點。由於是高分子,在水溶液中具有膠體性質和一定粘度,粘度在等電點時最低,而且溫度越低,粘度越大。
不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質濃度、溶劑、pH、溫度和外加電解質有關。在等電點時膠原蛋白溶液的黏度最低,pH值低於或高於等電點時,膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷,溶液的黏度相應增大,離等電點越遠,溶液的黏度越大;不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大,濃度越大,溶液的黏度越高,高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數上升,而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升;在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質會導致其黏度明顯上升。
膠原蛋白的水解產物含有多種氨基酸,其中以甘氨酸最為豐富。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸,半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低,因此,膠原蛋白屬不完全蛋白質。水解豬皮膠原所得的肽類產物中含有19種氨基酸,其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸;而且氨基酸總量高達90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種:異亮氨酸(Ile)為1.21%,亮氨酸(Leu)和苯丙氨酸(Phe)為4.89%,纈氨酸(Val)2.95%,蘇氨酸(Thr)為1.95%,賴氨酸(Lys)為1.94%。
膠原的相對分子質量大,電泳圖有3條泳帶,在100kD附近出現的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈,在200 kD附近出現的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質量可達100kD,1個膠原分子相對分子質量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE,凝膠色譜法以及質譜法。有人採用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產物分子量分布在16.1KD左右。飛行時間質譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在0.6~1.8kD。動物蛋白酶水解後的膠原多肽的分子量在2~7kD,比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。
膠原的熱穩定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度(Ts),或溶液中分子的熱變性溫度(Td)。Ts和Td之差一般在20~25℃,而 Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度,另外還與其亞氨基酸(脯氨酸和羥脯氨酸)的含量有關,尤其是羥脯氨酸含量,它們之間存在正相關,冷水性魚類的羥脯氨酸含量最低,所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低於暖水性魚類,而又都低於陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比,其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右,這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成,並與牛皮的氨基酸組成進行了比較,發現魚皮膠原蛋白的羥脯氨酸和脯氨酸等亞氨酸含量比牛皮的低。此外,魚皮明膠與牛皮明膠相比,其固有的粘度、熱變性溫度均比較低。
膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶於一定量的緩沖溶液中,並配製成一定濃度的溶液,然後用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區間內保持一定時間後的增比黏度,以增比黏度對溫度作圖,當增比黏度變化50%時所對應的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鱅魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為 25、27和30℃,它們的棲息水溫分別為 26~27、29 和32℃,亞氨基酸含量分別為17.2%、18.1%和 18.6%,與 3 種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成,即[α1(Ⅱ) ]3,富含羥賴氨酸,並且糖化率高,含糖量可達 4%,是軟骨中的主要膠原。另外,即使同一生物,皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一,像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑魨的皮膠原蛋白的變性溫度為25.0~26.5℃,而骨膠原蛋白的變性溫度則為29.5~30.0℃。附帶結論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構型存在差異。
作為生物高分子,膠原的強度不大,有研究表明膠原蛋白的凝膠強度與其濃度的平方幾乎成正比關系,強度測定可用凝膠強度計。
特別提示:明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白並不相同。明膠是膠原在高溫作用下的變性產物,其組成復雜,相對分子質量分布寬,由於高溫造成膠原蛋白變性,膠原分子的3股螺旋結構被破壞,但可能有部分α鏈的螺旋鏈還存在,因此一定濃度的明膠溶液能成凝膠狀。在食品工業、攝影和制葯業中被廣泛應用。據報道,全世界每年生產的明膠產品中,有65%用於食品工業,20%用於照相工業,10%用於制葯工業。水解膠原蛋白是在較高溫度下用蛋白酶水解膠原或明膠得到的,受溫度和酶的雙重作用,使水解膠原蛋白的相對分子質量比明膠更小,由於在較高溫度條件下,蛋白酶對膠原肽鍵的水解是隨機的,使水解得到的蛋白液組成也很復雜,是相對分子質量從幾千到幾萬的蛋白多肽的混合物。由於分子量小,水解膠原蛋白容易降解,所以在營養保健品和日用化學品開發方面擁有一定的市場。水解膠原蛋白可用於生物發酵培養基,也可以作為一種高蛋白飼料營養添加劑替代進口魚粉用於混、配合飼料生產。膠原、明膠和水解膠原蛋白這3種物質雖具有同源性,但在結構和性能上卻有很大的區別。膠原保留特有的天然螺旋結構,在某些方面表現出明顯優於明膠和水解膠原蛋白的性能,如膠原止血海綿止血性能優於明膠海綿,作為澄清劑用的魚膠原如果變性則沉降能力明顯降低。然而,人們對這3種物質的認識常常產生混淆,認為它們具有相同性質,甚至認為它們是同一種物質。
水解膠原蛋白和膠原多肽也並不相同,可以近似認為是宏觀和微觀的關系。膠原蛋白分子經水解後主要形成相對分子量較小的膠原多肽,由於膠原蛋白獨特的三股超螺旋結構,性質十分穩定,一般的加工溫度及短時間加熱都不能使其分解,從而造成其消化吸收較困難,不易被人體充分利用。水解後其吸收利用率可以提高很多,且可以促進食品中的其它蛋白質的吸收。膠原多肽除了肽鏈的兩端含有未縮合的末端羧基和氨基外,在側鏈上還含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。膠原多肽可完全溶解於水(冷水亦可溶解),水溶液低粘度,在60%的高濃度下也有流動性,耐酸鹼性能好,在酸、鹼存在的情況下均無沉澱;耐高溫性能好,200℃加熱亦無沉澱,同時它還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序,每一種蛋白質分子,都有其特定的氨基酸組成和排列方式,由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變,會直接影響其功能,這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現並確認了不下30種類型的膠原蛋白。
一般的蛋白質是雙螺旋結構,而作為細胞外基質(ECM)的一種結構蛋白,膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構,或稱膠原域,即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構,再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手復合螺旋結構,這一區段稱為螺旋區段,螺旋區段最大特徵是氨基酸呈現(Gly-X-Y)n 周期性排列,其中 x、Y 位置為脯氨酸(PrO)和羥脯氨酸(Hyp),是膠原蛋白的特有氨基酸,約佔25%,是各種蛋白質中含量最高的;膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸(Hyl)在其它蛋白質中不存在,它不是以現成的形式參與膠原的生物合成,而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸(Pro)經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比,水生動物中的膠原蛋白,其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少,而含硫元素的蛋氨酸(Met)含量要遠大於陸生動物中的膠原蛋白。
一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列;膠原蛋白分子是由3條左手螺旋(二級結構)的多肽鏈組成,它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋(三級結構);完整的膠原蛋白分子的長度約280 nm,直徑約1.5 nm;在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構(小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片)中,膠原分子通過一個或多個4 D距離與另一個膠原分子交錯,D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離,或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是4.4 D,膠原分子的交錯引起約有0.4 D的折疊區和約0.6 D的缺損區。
膠原蛋白中甘氨酸(Gly)、丙氨酸(Ala)、脯氨酸(Pro)和谷氨酸(Glu)含量較高,特別是甘氨酸,約占總氨基酸的27%,也有報道說佔1/3,即每隔兩個其它氨基酸殘基(X,Y)即有一個甘氨酸,故其肽鏈可用(Gly-X-Y)n 來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成,α-肽鏈自身為α螺旋結構,肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區,而此處空間十分狹窄,只有甘氨酸適合於此位置,由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意,X、Y均表示任意的氨基酸,只不過X通常是脯氨酸,Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸(3-hydroxyproline)和5-羥賴氨酸(5-hydroxylysine,Hyl)。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成「草繩狀」三股螺旋結構,使膠原具有很高的拉伸強度。

Ⅲ 深海魚膠原蛋白粉的分子含量達到多少才是好的

一般水解魚鱗膠原蛋白平均分子量僅1000~2000道爾頓,易被分解,能快速被消化吸收。一天大概補充6~9公克就足夠了~剛好是我現在吃的紐萊特魚膠原蛋白粉的兩湯匙。

Ⅳ 膠原分子量為300KD什麼意思

膠原蛋白的基本單位稱原膠原蛋白,它是由大約1000個氨基酸基構成的α―
肽鏈所組成,其分子量約為30萬。根據α―肽鏈結構與組成的不同,可將其
分為由兩種不同的α肽鏈,即由兩條α1(I)肽鏈和一條α2(I)肽鏈所組成
的I型膠原和由三條相同α肽鏈所組成的II、III、IV型膠原。它們均具有重復
的三重序列結構(甘氨酸―X―Y)n。X和Y可為不同氨基酸殘基的三分之
一。現已闡明:α1(I)鏈具有1056個氨基酸殘基,其中1014個組成連續的
三重體。非三股螺旋區部分,稱之為末端肽,所以分子有16個N端殘基和26個C端肽
構成三股螺旋的伸展部分。α2(I)肽鏈同樣具有構成三重結構的1014個氨
基酸殘基。原膠原分子中不含色氨酸殘基,酪氨酸殘基也抗原性很弱,具有優良的生物相容性很少。

Ⅳ 膠原蛋白小分子1000d小還是700d小

700d小
膠原蛋白的分子量大小用道爾頓表示,就是分子中所有的原子量的總合,數量越多,代表分子越大。專業用法應該是Da,日常生活中會簡寫成d。
蛋白作為大分子,通常都有上千的分子量,一般會使用kDa(千道爾頓)表示。

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