A. 肝膽酸4.337、三型前膠原n端肽32.07、iv型膠原37.299這三項超標,求專業人士解答肝臟情況,謝謝!!
肝膽酸實為甘膽酸 膽汁酸高是因為孕激素作用使膽囊平滑肌鬆弛引起的膽汁排泄不利
III型前膠原N端肽是血液中纖維片段,不是肝纖維化的敏感指標,僅僅提示參考作用,可不比太在意。
膠原蛋白(Collagen)又稱膠原,是由三條肽鏈擰成的螺旋形纖維狀蛋白質.膠原蛋白是動物結締組織重要的蛋白質
血清IV型膠原是肝纖維化的重要指標,它與疾病的程度呈正相關.
B. 乙肝治療
您好,小三陽,病毒陰性,您的乙肝不需要抗病毒治療,不需太多擔心。
但您的轉氨酶有點高,需要繼續做下步檢查,確認原因。
1.飲酒引起的轉氨酶升高:最近飲酒,導致轉氨酶升高。建議積極戒酒,保肝治療。
2.肥胖導致的脂肪肝:彩超一般可以檢查到脂肪肝,但彩超准確性不高,建議繼續加以排除。
3.纖維化檢查,意義不大。
4.膽紅素結果顯示有誤,總膽紅素29..4,小於直接膽紅素,建議確認是否寫錯。
5.最近是否服用葯物:葯物引起的轉氨酶升高,一些葯物經過肝臟代謝,可能導致轉氨酶升高,引起肝臟損傷,請加以排除。
6.最近勞累、失眠等身體原因引起轉氨酶升高:建議規律作息,加強休息~
祝賀你早日恢復健康!
C. 丙氨酸氨基轉移酶偏高,IV型膠原高,是什麼原因
丙氨酸氨基轉移酶就是我們常說的轉氨酶,英文縮寫是ALT。肝功能檢測結果分析中丙氨酸氨基轉移酶大多數存在於肝細胞中,其作用就是參與人體新陳代謝,是人體不可或缺的一種蛋白酶。 一、最常見的丙氨酸氨基轉移酶偏高的原因就是乙型肝炎和丙型肝炎。由於乙肝病毒和丙肝病毒都會通過不同有途徑對肝臟細胞起到殺傷作用。其中乙肝型肝炎較難治療些,而丙型肝炎較輕易治療些,凡是在治療及時,並堅持的丙肝患者沒有一個不完全治癒的。 二、飲食問題也是日常生活導致丙氨酸氨基轉移酶偏高的原因之一。只要患者食用刺激肝臟的食品,飲酒,以及服用刺激肝臟的葯物等都會引起丙氨酸氨基轉移酶偏高。所以每碰到一位肝病患者,我都囑咐他控制好飲食,不要亂用葯,做到這些,保肝葯不用多吃就能起到保肝護的效果。 另外還有患其他肝臟疾病的人,也會讓丙氨酸氨基轉移酶偏高。目前最常的就是脂肪肝患者,而且越來越多,這種情況大多都和飲食有一定的關系。像丁肝、甲肝、戊肝就相對少見了。從上面我們就能看出導致丙氨酸氨基轉移酶偏高的原因有很多,但不管是哪一種原因引起的,都有可能會讓肝病患者的病情發作用。所以對於肝病患者來說,日常保肝護肝與科學的治療是同樣重要的。
D. IV型膠原、層粘連蛋白偏高,是肝纖維化嗎
IV型膠原是主要用於觀察肝硬化的指標,其濃度與肝纖維化程度相關,可由血清IV型膠原濃度推測肝硬化的程度;
層粘連蛋白與IV型膠原相平衡,兩者都偏高對肝纖維化診斷具有診斷價值。
請大夫根據臨床症狀綜合分析判斷。
E. 膠原蛋白和蛋白質是什麼關系
其實二者是從屬關系,膠原蛋白也是蛋白質的一種,但是因為所肽鏈連接方式的區別,膠原蛋白有其特殊性。
膠原蛋白(Collagen)又稱膠原,是由三條肽鏈擰成的螺旋形纖維狀蛋白質。膠原蛋白是動物結締組織重要的蛋白質,結締組織除了含60~70%的水分外,膠原蛋白佔了約20~30%,因為有高含量的膠原蛋白,結締組織具有了一定的結構與機械力學性質,如張力強度、拉力、彈力等以達到支撐、保護的功能。
人體成分中有16%左右是蛋白質,膠原蛋白占體內蛋白質總量的30~40%,故成年人體內約有3Kg左右膠原蛋白,主要存在於皮膚肌肉、骨骼、牙齒、內臟(如胃、腸、心肺、血管與食道)與眼睛等處。
存在形態
膠原蛋白由纖維細胞合成,存在於人體結締組織,骨骼及軟骨中,主要有四種形態:
1.膠原蛋白I型:主要存在於成人皮膚和骨組織
2.膠原蛋白II型:主要存在於軟骨組織
3.膠原蛋白III型:主要存在於嬰幼兒皮膚或血管內膜,腸胃
4.膠原蛋白IV型:主要存在於各組織器官的基底膜,胎盤,晶狀體
隨著年齡的增長膠原蛋白的結構也在發生變化,新生成的膠原蛋白接近於IV型,是螺旋型,具有可溶性,後來逐漸轉變成互相交織的不可溶膠原蛋白,與此同時,所強盛的纖維細胞的合成能力下降,再加上環境污染,紫外線照射,精神緊張等各種原因,結果使皮膚顯得乾燥,變薄,失去彈性,臉上的皺紋也逐漸增多,這就是為什麼皮膚老化會失去青春光彩的原因。
膠原蛋白應用於產品中具有的功效:
營養性:可以給予含有膠原蛋白的皮膚層所必需的養分,使皮膚中的膠原蛋白活性加強,保持角質層水分以及纖維結構的完整性,改善皮膚細胞生存環境和促進皮膚組織的新陳代謝,增循環,達到滋潤皮膚延緩老化.美容.消皺.養發的目的.
修復性:膠原蛋白具有獨特的修復功能,膠原蛋白和周圍組織的親合性好,具有修復組織的作用.
保濕性:由於膠原蛋白分子中含有大量的親水基,使之具有了良好的保濕功效,能夠達到保持肌膚潤澤度的目的.
配伍性:膠原蛋白可以調節和穩定PH值,穩定泡沫.乳化膠體的作用.同時,做為一種功能性成份在化妝品中可以減輕各種表面活性劑、酸、鹼等刺激性物質對皮膚.毛發的損害.
親和性:皮膚對膠原蛋白有很好的吸收作用.
魚類膠原蛋白最好在一些含膠質的食物,像牛蹄筋、豬蹄、雞翅、雞皮、魚皮及軟骨等中,都含有膠原蛋白,但這么多種類中,屬魚類之組成結構與人體最接近,是最為身體組織所辨識吸收的膠原蛋白。需要注意的是,在食物烹煮或製造過程中,高溫非常容易破壞膠原蛋白的性質。所以如果方法不得當,也難以達到補充膠原蛋白的效果。
F. 什麼膠原蛋白好用些
膠原蛋白種類根據膠原蛋白的型號和分子量可以分為很多類。在眾多類型中哪個才是適合口服的,哪個膠原蛋白好呢?
先看膠原蛋白的分子量。
存在於身體的高分子膠原蛋白歷時三螺旋結構(分子量約300,000)。通過熱解膠原蛋白的螺旋結構,形成這些修改後的明膠(分子量約100,000)。被一些酶切割成一個個由氨基酸組成的小片段,稱為肽(分子量500—10000),平均分子量為1750D。肽再進一步被酶切割成更小的片段,成為三肽(由三個氨基酸組成)、二肽(由兩個氨基酸組成)和游離的氨基酸,然後被吸收進黏膜細胞中,被吸收進入血液,隨著血液被送到全身各個地方。
膠原蛋白結構
這里主要介紹下5種最常見的類型:
I型:皮膚,肌腱,血管結扎,器官,骨(骨的有機部分的主要成分。Ⅰ型原膠原蛋白具有膠原蛋白家族中所有原膠原蛋白的典型特徵,膠原三聚體有很高的抗拉強度。Ⅰ 型原膠原蛋白分泌到胞外基質中後,經過蛋白酶的剪切除去C- 前肽與 N- 前肽,就形成了成熟的膠原蛋白。成熟的膠原蛋白能自我組裝成高度有序的結構——膠原纖維。
II型:軟骨(軟骨主要膠原成分)。II型是軟骨中的主要膠原蛋白。其原纖維的直徑小於I型,並且在粘性蛋白多糖基質中隨機取向。這種剛性大分子賦予基體強度和壓縮性,並允許其抵抗大的變形形狀。該屬性允許關節吸收沖擊。
III型:網狀(網狀纖維的主要成分),通常與I型一起發現。雖然III型膠原不如I型膠原那樣強,但它也形成三重螺旋,其耐久性值得注意。膠原III在動脈壁,皮膚和腸道中是常見的。它也是由成纖維細胞產生的,用於密封損傷的皮膚,因為它可以比膠原I型產生得更快。一旦傷口有時間癒合,III型膠原蛋白將逐漸被I型膠原纖維代替形成疤痕組織。
IV型:形式基底層,所述的上皮分泌層基底膜。IV型膠原在基底膜和基底層的結構和功能作為過濾系統中找到。由於IV型膠原蛋白和基底膜的非膠原組成部分之間的復雜的相互作用,一網狀結構被形成,其過濾細胞以及分子和光。例如,在眼睛的晶狀體囊,基底膜起著光過濾的作用。在腎,腎小球基底膜負責血液的過濾除去廢物。在血管壁的基底膜控制了流通和進入組織的氧和營養物質的運動。同樣在皮膚基底層描繪從表皮真皮和控制的材料進出真皮的運動。
V型:細胞表面,毛發和胎盤。V型膠原蛋白是基本上所有組織中發現,並與I型和III相關聯。此外,它是圍繞許多細胞並用作細胞骨架的周邊常常發現。
膠原蛋白類多如何選擇好的膠原蛋白,只有先全面的了解膠原蛋白,理性的進行分析和判斷才能不被宣傳所忽悠。我們一般選擇膠原蛋白用來對抗時光,但抗衰從來不是只服用膠原蛋白就能解決的。根據自己的情況和有正對性地解決問題才是正確的道路。
G. 肝纖維化四項指標,其中有一項IV型膠原 為36.1NG/ML,算正常嗎
算正常。肝纖維化指標需明顯升高2倍以上才提示有纖維化的可能。
H. 請問這張檢驗報告單是什麼病。
透明質酸(HA)增高,見於肝硬化,伴肝硬化的肝癌患者,結締組織病,尿毒症等
IV型膠原(IV-Col) 增高,主要見於肝硬化,肝纖維化等 症。
層粘連蛋白(lV-Col) 增高,見於肺心病,肝臟慢性損害,肝纖維化,肝硬化,惡性腫瘤,糖尿病等。
III型前膠原N端肽(PIIINP)增高,主要見於各種肝病,尤其是慢性活動性肝炎和肝硬化增高更為明顯,並且與肝纖維化密切相關,
I. 人體最多四大膠原蛋白
1.膠原蛋白I型:主要存在於成人皮膚和骨組織
2.膠原蛋白II型:主要存在於軟骨組織
3.膠原蛋白III型:主要存在於嬰幼兒皮膚或血管內膜,腸胃
4.膠原蛋白IV型:主要存在於各組織器官的基底膜,胎盤,晶狀體
J. 膠原蛋白的分布
在水產動物體內膠原蛋白含量高於陸生動物,如鰱魚、鱅魚和草魚魚皮的蛋白質含量分別為25.9%、23.6%和29.8%,均高於各自相應魚肉的蛋白質含量:17.8%、15.3%和16.6%。而魚皮中的膠原含量最高可超過其蛋白質總量的80%,較魚體的其它部位要高許多,有研究報道真鯛魚皮中膠原蛋白占粗蛋白的80.5%,鰻鱺則高達87.3%。如此高的含量意味著得率也高,如小鮪鰹42.5%;日本海鱸40.7%;香魚53.6%;黃海鯛40.1%;竹莢魚43.5%(均以乾重計)。但膠原蛋白的種類要少得多,已從魚類中分離鑒定出的膠原類型有:廣泛分布在真皮、骨、鱗、鰾、肌肉等處的I型、軟骨和脊索的Ⅱ型和Ⅺ型以及肌肉的V型。而魚皮和魚骨所含的Ⅰ型膠原蛋白是其主要膠原蛋白。此外,還發現ⅩⅧ型膠原,然而哺乳動物中含量比較豐富的Ⅲ型膠原,在水產動物中尚未發現。其中只有Ⅰ型膠原蛋白的價格人們才可以接受;其它類型的膠原如Ⅲ、Ⅳ、Ⅴ等僅在研究中制備,由於價格昂貴都不宜於大量生產。
由於無脊椎動物與脊椎動物在進化上相距遙遠,它們的膠原性質存在明顯的差異。水產無脊椎動物的膠原主要可分為兩類,類Ⅰ型及類Ⅴ型膠原,均相當於脊椎動物的Ⅰ型膠原。其中類Ⅰ型膠原比較富含有丙氨酸和糖結合型的羥賴氨酸,廣泛的存在於軟體動物的各種器官中,包括:烏賊類的皮和頭蓋軟骨、章魚的皮鮑的肌肉和外套膜等。類Ⅴ型膠原是丙氨酸含量比較少、富含糖結合型羥賴氨酸,已從磯海葵的中膠層、節足動物蝦類和蟹類的肌肉及皮下膜以及原索動物羅氏石勃卒的肌膜體中分離出來。與脊椎動物相比,水產無脊椎動物的膠原顯著難溶,富含於羥賴氨酸,尤其是糖結合型含量多,而且纖維的直徑小於50nm。有人對海參膠原研究發現,刺參體壁含蛋白 3.3%,其中70%為膠原蛋白。氨基酸分析,膠原富含丙氨酸和羥脯氨酸,但羥賴氨酸含量較少,SDS電泳及SP凝膠柱分析發現其膠原組成為(α1)2α2。還有人從仿刺參(S.japonicus)提取膠原蛋白,利用 EDTA 和 Tris-HCl 浸泡溶漲,用氫氧化鈉除去雜質和非膠原蛋白,採用胃蛋白酶促溶提取粗製膠原,通過鹽析和透析獲取精緻膠原蛋白,並進一步利用 Sephacryl S-300 HR 凝膠過濾和 DEAE-52 陰離子交換除去多糖,獲取膠原蛋白純品。SDS-PAGE 電泳表明膠原分子的組成為 (α1)3,且α鏈類似於脊椎動物Ⅰ型膠原的α1鏈,熱收縮溫度為57℃,低於牛皮膠原5℃。還有人對采自日本Senzaki 海灣的Stomolopus meleagri水母的外傘組織進行了分析。整個中膠層被分成三部分,利用醋酸首先將凍乾的水母中膠層分為酸溶性蛋白和酸不溶性物質,利用NaCl溶液將酸溶性蛋白分為酸溶性膠原蛋白和酸溶性非膠原蛋白,而不溶入醋酸的中膠層經胃蛋白酶處理後大多變為可溶性的膠原質。然後利用氨基酸分析儀對分離得到的三部分的組成分別進行分析。發現該水母外傘中膠原蛋白含量很高,大約占乾重的 46.4%。經 SDS 聚丙烯醯胺凝膠電泳分析其膠原蛋白是由三個獨特α 鏈組成,按照它們的移動位置分別分別確定為 α1、α3、α2鏈。氨基酸分析表明S.meleagri 水母外傘膠原質中甘氨酸含量最高,每1000個氨基酸殘基含有309個甘氨酸,其次為谷氨酸、脯氨酸和丙氨酸,分別為98、82和82個殘基,羥基脯氨和羥基賴氨酸數也較高,分別為40和27。外傘中高的膠原蛋白含量表明水母資源是一個潛在的膠原蛋白源。
Ⅰ型膠原分子長度約300nm,直徑約1.5nm,呈棒狀,由三條肽鏈組成,其中有兩條α(Ⅰ)鏈,一條
α(Ⅱ)鏈。對機體功能作用最強。α(Ⅰ)鏈和α(Ⅱ)鏈之間的氨基酸序列只有微小的差異。有人利用Ⅰ型膠原蛋白的電腦模型來模擬結締組織的外基質結構,結果表明,用其它一些基團取代Ⅰ型膠原蛋白兩條鏈上氨基乙酸就會導致骨合成異常。第3條α鏈多存在於絕大多數真骨魚類,尤其是魚皮,其他陸生脊椎動物沒有。由3條異種α鏈形成的單一型雜分子α1(Ⅰ)α2(Ⅰ)α3(Ⅰ)組成,而非[α1(Ⅰ)]2α2(Ⅰ)。有人研究了黑石首魚和羊頭海鯛的骨和鱗的酸性膠原蛋白(ASC)的電泳類型,發現在電泳譜帶上可以清楚地看到β、γ、α1和α2組分,且α1的分子量為130 kD,α2的分子量為110 kD。因此,在某些魚類中,與其他組織,如肌肉和膀胱相比較,魚皮膠原蛋白中的α3(Ⅰ)鏈更適宜傳遞。
IV型膠原蛋白非常細小而且呈線性分布在組織內部,是連接表皮和真皮的主要要素。Ⅴ型膠原的肽鏈由2 條α1鏈和 1 條α2鏈或由3條α1鏈組成,存在 3 種組裝形式:[α1(Ⅴ)]3、[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)和α1(Ⅴ)、α2(Ⅴ)、α3(Ⅴ),其中以[α1(Ⅴ)]2α2(Ⅴ)為主。Ⅴ型膠原分布在細胞周圍以及Ⅰ型膠原的周圍,可能在基膜和結締組織之間起著橋梁作用,已經從數種魚類肌肉中分離出來。XV型膠原蛋白分布較廣而且多分布在血管、神經組織的外圍地帶,而且其與角化細胞腫瘤黑素細胞腫瘤發生有關。
Ⅺ型膠原是異三聚體,其組成為α1 (Ⅺ)α2 (Ⅺ)α3 (Ⅺ),Ⅺ型膠原是軟骨的微量成分,在軟骨膠原纖維的形成和軟骨基質的組成中起著重要作用,且常與Ⅱ型膠原共存。陸生生物的軟骨組織較水生生物含量高的多,所以Ⅱ型膠原的研究的對象大多是陸生生物,雖然在1984 年已經從鯊魚的軟骨中分離出來Ⅱ型膠原,但是從水產動物提取Ⅱ型膠原的研究並不多。
ⅩⅧ型膠原發現的相對較晚,同源性較高,還有不同的亞類,主要存在於肺、肝臟和腎臟等組織中。屬於被稱之為multi-plexin的特殊膠原亞族,含有其他膠原所沒有的C末端非三螺旋區(non-triple-heli-cal regions,NC1),這一特殊結構使其與其他僅由三螺旋結構組成的膠原相比擁有更好的靈活性。ⅩⅧ型膠原的研究主要集中在醫學和分子生物學領域,如胚胎中的轉錄表達。