膠原降解產物怎麼測

⑴ 怎麼檢測膠原蛋白液的純度 求大神指教

膠原蛋白的提取方法
膠原蛋白的提取與純化的目標是盡量使膠原提取的產率、純度更高，並且使所提取的膠原能滿足不同領域的要求。迄今為止，膠原的提取方法主要有以下4種：酸法、鹼法、鹽法、酶法。在實際提取過程中，不同提取方法之間往往相互結合，以取得較好的提取效果。
1、酸法提取
酸法提取主要採用低離子濃度酸性條件浸漬處理原料，從而破壞分子間的鹽鍵和希夫鹼，而引起纖維膨脹、溶解。作為溶劑使用的酸，主要有鹽酸或亞硫酸、磷酸、硫酸、醋酸、檸檬酸和甲酸等。酸法是提取膠原蛋白比較常用和有效的方法，用酸法提取的膠原最大程度地保持了其三股螺旋結構。此法處理快速，所得產品的分子量是連續的，適用於醫用生物材
料及原料的制備，但產品得率低，設備腐蝕嚴重，污染重。趙蒼碧等採用0.3 %的醋酸溶液在4 ℃下從牛腱中提取膠原蛋白，得到高純度的膠原蛋白溶液。余海等採用0.5 mol/L的醋酸溶液在4 ℃下從鼠尾肌腱膠成功提取出I型膠原蛋白。Takeshi等膠原蛋白課題組
採用0.5 mol/L的醋酸溶液從海妒魚、鰭魚、金槍魚、水母等的皮中提取、分離出純度較高的膠原蛋白，並對所提取的膠原蛋白的理化性質作了系統的研究。
2、鹼法提取
鹼法提取膠原蛋白常用的處理劑為石灰、氫氧化鈉、碳酸鈉等。如Holzer等採用1 %～1.5 %石灰水浸泡的方法提取膠原蛋白。由於它容易造成肽鍵水解，因此得到的水解產物分子量比較低。所以，若想保留膠原的三股螺旋結構，此法不可取。
3、鹽法提取
鹽法提取膠原蛋白所用的中性鹽有鹽酸-三羥甲基胺基甲烷(Tris-HCl)、氯化鈉、檸檬酸鹽等。在中性條件下，當鹽的濃度達到一定量時，膠原溶解。並且可採用不同濃度的氯化鈉對提取的膠原蛋白進行鹽析處理，可以沉澱出不同類型的膠原蛋白。
4、酶法提取
酶法提取是利用蛋白酶使膠原溶解，水解條件溫和，反應速率快，提取的膠原蛋白仍有完整的三股螺旋結構，蛋白純度高，理化性質穩定，且無環境污染。酶法提取常用的蛋白酶有：胃蛋白酶、胰蛋白酶或者復合酶。工藝可選擇一步法，即利用酶液直接提取；二步法，即先用酸或者鹼進行初步提取，然後再用酶提取。Langmaier等用MgO預處理革屑，然後用鹼性蛋白酶提取膠原的水解產物。Cabeza L.F.T等先用胃蛋白酶，再用鹼性蛋白酶提取了2種不同的膠原水解產物。趙蒼碧等採用胃蛋白酶和無花果蛋白酶消化法從牛腱中提取膠原蛋白，探討了酶和酶的加入量對提取結果的影響，給出了酶對膠原提取最佳工藝配比，酶與牛腱的質量比為0.1時效果最佳，而使用無花果蛋白酶時，0.01的配比最佳。

⑵ 怎麼檢測膠原蛋白液的真假

液體的沒辦法辨別的， 其他的可以辨別。
1看膠原蛋白的顏色
首先看看膠原蛋白的顏色來區分，純膠原蛋白都是帶有點淡淡的乳黃色的，不會是像麵粉一樣純白色。可將膠原蛋白肽按比例5%的濃度(在透明的玻璃杯中，把5克的膠原蛋白肽溶於95毫升的水中，普通溫度即可)等完全溶解，再倒入一杯100毫升的清水或礦泉水，對比觀察兩個玻璃杯里液體的顏色。看到溶液接近無色（清水的顏色）的膠原蛋白肽品質越好。
好的膠原蛋白肽溶液（5%）的顏色就接近無色，清澈透明狀態，與清水比較沒有什麼差別，幾乎看不出有顏色。而低級的膠原蛋白肽溶液(5%)的顏色呈現為黃色，顏色越深的膠原蛋白品質就越差。

2膠原蛋白的味道
當你拿到膠原蛋白仔細聞純魚提取的膠原蛋白就會有淡淡的魚腥味，是一種絕對可忍受的那種味道，如果你聞不到魚腥味道的話那肯定是加了添加劑了的。一般加了添加劑的膠原蛋白是聞到一種說不出來的味道，剛開始聞感覺沒有魚腥味，但詳細聞聞就有點魚腥和一種別的味道的混合味。

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測試膠原蛋白的活性
品質優良的膠原蛋白的活性也很好，吸附性也是相當好的。用手直接搓搓會有粘手感。我們可以來鑒別一下：方法是取等量的膠原蛋白3~5克左右，置於空氣中，優質的膠原蛋白吸收空氣中的水分後，形成一層膠狀，很質感。再用一摁感覺到有點軟，手印會清楚的留下。如果是活性不好的膠原蛋白吸收空氣水分就相當的慢，不同的是吸水後是硬硬的感覺，沒有一點質感。還有如果你把不同的兩膠原蛋白取等量同時放在空氣中6個小時以上你就會發現他們有生動的差別。

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4觀察膠原蛋白的溶水性
現在的膠原蛋白基本都能溶水的，從某種意義上說，溶解速度就能反應出這種膠原蛋白的品質，優質的膠原蛋白溶解速度比較快，（這是相對膠原蛋白之間來比較得出）。比較方法也是取等量的兩種膠原蛋白直接放入事先裝著相同體積水的杯子里，不攪拌，看它們的溶解速度。這里就能比較出膠原蛋白的差距。

⑶ 膠原降解產物指標0.18

皮膚彈性差，容易產生皺紋，提前衰老。中老年人骨密度與血清β-膠原降解產物、骨鈣素的關系,以及其在骨質疏鬆症中評價骨轉換的價值

⑷ 膠原蛋白的提取分離

由於膠原是細胞外間質成分，在體內以不溶性大分子結構存在，並與蛋白多糖、糖蛋白等結合在一起，因此膠原的制備包括材料的選擇、預處理、酸鹼酶鹽水法提取、不同類型膠原的分離和純化。 除膠原蛋白外，動物骨中還含有油脂、多種礦物質和其他雜質，因此在被用於提取膠原蛋白之前必須進行預處理。先剔除動物骨上殘留的肉質和肌腱等雜物，粉碎後用正丁醇或正己烷萃取出骨油。最後除去骨中無機物以提高膠原蛋白的得率。除去骨中的礦物質可用稀酸或EDTA溶液。有人用原料用5倍質量的1.0moL/LHCL脫鈣處理2d，用正乙烷脫脂後再用胃蛋白酶酶解，在加酶量150U/g，pH值1.7，37℃條件下處理120min，然後在固液比1∶6的情況下抽提5h，在此條件下，提取率可達18%；還有人用EDTA溶液（pH7.4）浸泡骨料5d，可有效脫去骨料中的羥基磷灰石。
膠原蛋白的提取一般有三種方法：一是高壓輔助的物理方法；二是用溶劑預處理結合低溫或熱水抽提的化學方法，根據溶劑的不同，可分為熱水浸提法、酸法、鹼法、鹽法；三是用酶的生物化學法。一般來說，高壓輔助和熱水抽提針對明膠的提取，而低溫抽提和酶法針對膠原的提取，但其基本原理都是根據膠原蛋白的特性改變蛋白質所在的外界環境，把膠原蛋白從其他蛋白質中分離出來。
在實際提取過程中，不同提取方法之間往往相互結合，可以得到較好的提取效果。採用超高壓處理系統對原料給予高壓處理一段時間，使其組織結構和膠原蛋白的三股螺旋結構發生鬆弛、變性，便於分離提取。 酸法提取是利用一定濃度的酸溶液在一定的條件下提取膠原蛋白，主要採用低離子濃度酸性條件破壞分子間鹽鍵和希夫鹼，而引起纖維膨脹、溶解，採用酸法提取的膠原蛋白通常成為酸溶性膠原蛋白。酸溶解法可將沒有交聯的膠原分子溶解出來，也可溶解含有醛胺類交聯鍵的膠原纖維，然後釋放到溶劑中。酸法是提取膠原蛋白比較常用和有效的方法，用低溫酸法提取的膠原最大程度的保持了其三螺旋結構，適用於醫用生物材料及原料的制備。通常的做法是將適當濃度的酸液按一定料液比加入到經過預處理的骨粉中，於0～25℃攪拌提取一定時間。在採用酸法進行膠原蛋白的提取時，注意提取溫度不宜過高，以免膠原蛋白的生物活性發生破壞。取樣經前處理後，勻漿在低溫下用酸浸提，離心即可得酸溶性膠原蛋白（acid-soluble collagen，ASC）。作為溶劑使用的酸，主要有鹽酸、磷酸、甲酸、乙酸、蘋果酸、檸檬酸等，但大多數研究集中於乙酸抽提，像Maria Sadowska等用0.5mol/L檸檬酸在室溫下提取骨膠原蛋白，其提取率略低於乙酸提取。檸檬酸因不產生顏色和異味得以廣泛使用於食品工業的膠原蛋白的提取。
酸法處理時，反應強烈，水解徹底，多生成氨基酸混合物，而且使用酸提取時，根據酸濃度、水解溫度、水解時間等條件的不同，可以得到分子量不均的膠原水解物。但是在即使中等濃度酸徹底水解過程中色氨酸也會全部被破壞，絲氨酸和酪氨酸也會部分被破壞，且設備腐蝕嚴重。因此，酸法溶出生物醫用膠原要准確控制酸度、溫度、時間等影響因素。由於各種不足，酸法很少單獨使用，一般和酶法配合。比如以豬皮為原料，在檸檬酸(pH8.6)和胃蛋白酶協同下提取膠原蛋白。在處理後的豬皮中加0.05moL/L含有胃蛋白酶的檸檬酸溶液（pH2.5-3）處理一段時間，然後再用NaCL鹽析，最後提取率為12.35%，提取物保持了完整三股螺旋結構的I型膠原蛋白。還有人以雛雞胸軟骨為原材料，在0.5moL/L醋酸條件下經胃蛋白酶多次消化，在4℃，20000r條件下離心20min，最後應用DEAE-Sephadex A-50進行離子交換層析，之後透析，再用NaCL鹽析，最後得到純化的膠原蛋白Ⅱ型。 鹼法提取即利用一定濃度的鹼在一定的外界條件下提取膠原蛋白，鹼處理法中常用的處理劑為石灰、氫氧化鈉、碳酸鈉等，用氫氧化鈉浸提時效果較好。一般的是把樣品勻漿後，用鹼溶液多次溶脹後，再離心提取。但由於易引起蛋白質變性，如膠原肽鍵水解，含羥基、疏基的氨基酸全部被破壞；所得產物等電點pH值較低，天冬酞胺和谷氨酞胺分別轉變為天冬氨酸和谷氨酸，得到的水解產物分子量較在酸性溶液中比低等問題，若比較嚴重的話，還會產生 D、L-型氨基酸消旋混合物，若D型氨基酸含量高過L 型氨基酸，則會抑制L-型氨基酸的吸收，有些D型氨基酸有毒，甚至有致癌、致畸和致突變的作用。而且鹼法提取的含量較低，用氫氧化鈉從魷魚皮中提取鹼溶性膠原蛋白，其得率只有3%（以濕基計）。所以，若想提取結構完整、使用安全的膠原蛋白，很少採用此方法。有關單獨採用鹼法提取膠原蛋白的報道不多，一般是鹼法提取和酸法提法結合使用。比如在4℃條件下，魚骨用0.1moL/L的NaOH浸泡6h，再用2.5%NaCl浸泡6h去除雜蛋白，用10%的異丙醇溶液去除脂肪，0.1moL/L的檸檬酸浸泡3d，最後得到無色無味的膠原蛋白，提取率為11.87%。
注意，無論酸法或鹼法，均可有效地提取膠原蛋白，有人分別採用醋酸- 鹽酸的混合酸液（pH3.0）和NaOH溶液（pH12.0）提取骨膠原蛋白，提取率基本相當。但是，這兩種方法提取膠原蛋白不僅容易影響膠原蛋白的生物活性，而且提取後產生的酸性或鹼性廢液必須進行適當處理，以避免對環境造成污染。 酶法提取是指可溶性膠原和酸溶性膠原被提取後，需用一些蛋白酶，如膠原酶、胃蛋白酶、木瓜蛋白酶和胰凝乳蛋白酶等水解，得到不同的酶促溶性膠原蛋白。所使用的蛋白酶主要分3種：動物蛋白酶（如胰蛋白酶，胃蛋白酶），植物蛋白酶（如木瓜蛋白酶，菠蘿蛋白酶），微生物蛋白酶（如鹼性蛋白酶，中性蛋白酶）。在對酶法水解膠原蛋白的研究中，以鹼性蛋白酶應用最多。
將膠原進行限制性降解，即將末端肽切割下來，由於膠原肽鏈間的共價鍵都是通過分子末端肽里的賴氨酸或羥賴氨酸的相互作用形成的，末端肽被切下後，含三螺旋結構的主體部分可溶於稀有機酸而被提取出來。用酶處理，可以水解掉膠原纖維蛋白的末端肽，提高膠原蛋白的產率；而且還不會破壞膠原蛋白的三股螺旋結構，保持其特性。影響酶提取的因素有很多，如酶濃度、酶與底物的比例、酶解時間、酶解溫度、pH值以及料液比等。在實際操作中，大多數採用酶復合法提取膠原蛋白，較多的是使用胃蛋白酶提取，有機酸多為乙酸。
酶解膠原蛋白的工藝主要分為單酶水解法和多酶水解法。多酶水解法又分為混合酶水解法（比如牛胰蛋白酶，鏈黴菌蛋白酶，芽孢桿菌蛋白酶混合）和分步酶水解法，酶法提取皮膠原具體實驗工藝及條件的選取通常應考慮要開發的產品對分子量的要求，要得到分子量較小的膠原多肽一般採用多酶水解法。影響酶解效果的因素主要有：酶的種類、加酶量、酶解溫度、酶解時間、pH值及料水比。採用酶法提取骨料中的膠原蛋白，既能有效縮短提取時間，又能獲得具有良好生物活性的膠原蛋白，而且對環境的污染也較小。膠原蛋白不易被普通蛋白酶水解，但能被動物膠原酶斷裂，斷裂的碎片自動變性後可被普通蛋白酶水解。胃蛋白酶水解膠原蛋白的適宜條件為pH 1.65～1.70、溫度37℃。
有人以豬骨為原料，用蛋白酶的酶解反應代替傳統制膠工藝，對骨膠原的酶解反應與酶法制膠工藝進行了試驗研究。結果表明：以胃蛋白酶對骨膠原的提取率最高（46.14%），其次是胰蛋白酶（43.42%），接下來是中性蛋白酶（30.14%），最後是鹼性蛋白酶（21.15%）。並且通過單因素和正交試驗對胃蛋白酶酶解反應中各主要影響因素進行了優化。試驗結果表明，胃蛋白酶提取的最優條件是，胃蛋白酶的濃度是1%，在pH2.0的條件下酶解48h，然後在濃度為10%（w/v）的NaCL溶液中鹽析24h，最後骨膠原的回收率為64.77%，骨膠原的提取率為49.75%。還有人用胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白，分別在水解0、2、6、10、14、18、22、26h時對四種不同胃蛋白酶用量（分別為1%、2%、2.5%、3%）的試樣取樣檢測，採用一階HILL方程模擬胃蛋白酶提取豬皮膠原蛋白的進程以及胃蛋白酶水解速率的衰減過程，最後得出2%的胃蛋白酶用量和6-7h的水解時間提取率最大。還有人用以新鮮豬皮為原料，在50-52℃的條件下用胰酶進行水解，在酶用量為 5000：1～10000：1，pH值為9，反應2－3h，原料：水為1：2的條件下酶解。結果表明：總蛋白質的提取率≥80%。
採用酶法提取膠原蛋白時，必須嚴格控制提取條件。首先，酶作用時間必須適當。如果時間過短，膠原蛋白就不能充分釋放到提取液中，影響提取率；如果酶作用時間過長，膠原蛋白會水解過度，產生過多的苦味小分子低聚肽，不僅會增加分離純化的難度，也會影響膠原蛋白的功能特性和生物活性。其次，酶解溫度要適宜。溫度過低，酶的作用效果不明顯；溫度過高會引起酶的失活和膠原蛋白的變性。據報道，當介質pH略低於中性時，膠原蛋白的變性溫度為40～41℃，當介質pH為酸性時，膠原蛋白的變性溫度為38～39℃，而且魚皮膠原蛋白的變性溫度要比豬皮膠原蛋白的變性溫度低7～12℃。所以，如果要使提取的膠原蛋白具有良好的生物活性，在提取過程中應使提取溫度低於變性溫度。第三，需選用適當的酶。一般從陸生哺乳動物組織中提取膠原蛋白時，採用胃蛋白酶在其最適作用溫度下進行提取是合理的，但對於魚類等水生動物，由於其膠原蛋白的變性溫度比陸生哺乳動物低，因此許多蛋白酶便不適用，如果在這些酶的最適作用溫度下提取可能會破壞膠原蛋白的某些功能特性和生物活性。採用酶法提取膠原蛋白及其多肽的研究主要是從動物皮及其加工副產物中，應用酶法從動物骨中提取膠原蛋白及其多肽報道較少。 指使膠原分子內部和分子間通過共價健結合提高膠原纖維的張力和穩定性的方法。該法又分為物理方法、化學方法和低溫等離子體法，生物學方法；其中物理方法、化學方法是最常用的交聯改性方法，生物學方法改性膠原蛋白主要在研究有關動物老化的生命現象中涉及，在研製膠原基生物醫學材料中少見報道。
物理方法
通過物理手段對膠原蛋白改性有紫外線照射、重度脫水、λ射線照射和熱交聯等方法。膠原溶液如被紫外線等照射，將在分子間產生交聯，粘度增加，生成凝膠。常用的紫外線交聯膠原膜的方法是將膠原膜放在鋁箔上，距離254 nm紫外燈20 cm高度，照射1～5 h。對紫外線照射的膠原膜進行力學性能和膠原酶試驗表明：交聯膠原膜的萎縮溫度Ts和抗膠原酶解的能力均顯著高於未交聯膠原膜。
重度脫水也是膠原蛋白物理改性中常使用的方法，該法是通過脫水導致膠原分子間交聯，從而增加變性溫度，改善膠原的性能。改性後膠原膜生物相容性提高，降低了水溶性，影響了膜與成骨細胞的生物相容性。物理方法改性原蛋白的優點是可避免外源性有毒化學物質進入膠原內，缺點是膠原膜交聯度低，且難以獲得均勻一致的交聯。
化學方法
化學方法比物理方法改性交聯度高，且能獲得均勻一致的交聯，對調節、控制膠原的各性質均有效。已廣泛應用於各種化學試劑交聯膠原，以提高其交聯度、力學性能及生物相容性。化學改性法具體又可分為使用化學試劑交聯、側鏈的修飾、生理活性物的固定化三種方法。
化學試劑交聯法中常用的化學交聯劑有戊二醛、己異二氰酸酯、碳化二亞胺、疊氮二苯基磷等，其中戊二醛是應用最廣泛的試劑，大量實驗證明：戊二醛能提供有效交聯，但有細胞毒性，且其用量難以控制。另外，隨著交聯度的增加，吸水能力和膨脹度卻會降低。醯基疊氮化物、聚環氧化物或京尼平交聯等，不會引入明顯的毒性，且可獲得理想的交聯效果。所見報道中，多使用單一交聯劑對膠原蛋白交聯改性，但也有使用混合交聯劑的，如為了解決人工心臟瓣膜晚期鈣化問題，篩選出環氧丙烷化學改性戊二醛處理生物瓣的方法，可明顯減低瓣膜組織膠原蛋白末端游離羧基含量。動物實驗表明，經改性後的瓣膜組織能保持較好的組織穩定性和機械抗張強度、免疫原性測試為陰性，符合臨床應用。
側鏈修飾就是對膠原分子側鏈的氨基和羧基進行化學修飾，改善電荷分布，使膠原獲得新的特性，例如將膠原氨基丁二醯化，可變成負電荷豐富的膠原。與未修飾膠原蛋白相比血小板粘附能，血纖維蛋白形成能都弱，有抗栓性；然而如將膠原羧基甲基化獲得的正電荷豐富的膠原，生理條件下血小板粘附能、活化能都高。與交聯改性相比，在生物材料領域，利用側鏈修飾對膠原改性所做的工作還較少。
化學方法雖然可獲得均勻一致的交聯，但存在著引入外源有毒試劑，殘留試劑難清除等缺點。一些報道表明，低溫等離子體技術改性膠原或膠原復合膜可使材料表面引入不同基團，改變材料表面化學組分和結構，從而改變材料的特性，如使之更具有細胞識別位，提高表面能，改善表面極性等。 膠原單獨使用，物理機械性能差（這幾乎是天然材料共有的弱點），性能單一，且因有親水性強，在體內易被膠原酶降解等不可避免的弱點限制了它的應用。但如將膠原與其它物理、化學性質不同的合成或天然高分子共混，組成一種多相固體材料，在性能上膠原與其它高分子互相補充，膠原基「復合材料」的概念由此產生。
已見報道的與膠原共混的合成高分子有不可生物降解的聚甲基烯酸酯及丁烯酸酯、聚氨酯、聚醯胺和可生物降解的聚乙烯醇、聚乳酸、聚谷氨酸、聚乙醇酸等，20世紀80～90年代初最有代表性的是聚甲基丙烯酸羥乙酯（PHEMA）和聚乙烯醇與膠原共混，其報道集中於復合方法、復合機理、理化及生物學性能、材料表面和整體結構、表面修飾的方法和機理以及水凝膠的溶脹擴散等，尤其是水凝膠制備、作軟組織替代、葯物緩釋等。後來利用可生物降解的聚乳酸、聚乙醇酸、聚酸酐、聚谷氨酸、聚亞乙基四乙酸等與膠原共混改性制備可吸收外科縫線、組織工程支架材料（如組織引導再生材料）的相關研究相對增多。不過合成高分子與膠原蛋白共混復合一些問題，如尼龍等不降解高分子材料不能進行生理代謝，與膠原蛋白復合後只能用做皮膚的外層敷料不能永久代替皮膚，而聚谷氨酸等可生物降解材料，如果相對分子質量小則強度不夠，相對分子質量大難溶於水，溶解時還出現降解，影響材料的機械強度。
天然高分子材料中最具代表性的是天然蛋白質和天然多糖，多糖主要有軟骨素、HA（透明質酸）、殼聚糖、肝素等，多糖復合材料比較集中於可吸收性外科縫線、葯物釋放的載體、皮膚替代物、透析膜、止血劑、醫用引導組織再生材料、骨替代材料、組織培養系統的支架。

⑸ 膠原蛋白分子量的大小有標准數據嗎在多少之間謝謝

有標准數據。

相對分子質量從約2kD至300kD不等。

膠原的相對分子質量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200 kD附近出現的1條泳帶是膠原分子的β鏈。

即膠原的每條多肽鏈相對分子質量可達100kD，1個膠原分子相對分子質量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質譜法。有人採用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產物分子量分布在16.1KD左右。

(5)膠原降解產物怎麼測擴展閱讀：

1、膠原蛋白是生物高分子，動物結締組織中的主要成分，也是哺乳動物體內含量最多、分布最廣的功能性蛋白，占蛋白質總量的25%～30%，某些生物體甚至高達80%以上。

2、畜禽源動物組織是人們獲取天然膠原蛋白及其膠原肽的主要途徑，但由於相關畜類疾病和某些宗教信仰限制了人們對陸生哺乳動物膠原蛋白及其製品的使用，現今正在逐步轉向海洋生物中開發。

3、由於氨基酸組成和交聯度等方面的差異，使得水產動物尤其是其加工廢棄物—皮、骨、鱗中所含有的豐富的膠原蛋白具有很多牲畜膠原蛋白所沒有的優點，另外來源於海洋動物的膠原蛋白在一些方面明顯優於陸生動物的膠原蛋白，比如具有低抗原性、低過敏性等特性。因此水產膠原蛋白可能逐步替代陸生動物膠原蛋白。

⑹ β-膠原降解產物測定正常值是0.21-0.44之間檢測值是0.585這個值高會有什麼

會皮膚彈性差，容易產生皺紋，提前衰老。 中老年人骨密度與血清β-膠原降解產物、骨鈣素的關系,以及其在骨質疏鬆症中評價骨轉換的價值。

膠原蛋白存在於所有脊椎動物和許多無脊椎動物的皮膚、肌腱和其他結締組織中。人體皮膚中真皮的構成約有70%是膠原蛋白。

年輕的時候含量多，但是隨著年齡的增長，膠原蛋白會逐漸的流失，從而導致支撐皮膚的膠原肽鍵和彈力網斷裂，其螺旋網狀結構隨即被破壞，皮膚組織被氧化、萎縮、塌陷，肌膚就會出現乾燥、皺紋、鬆弛無彈性等衰老現象，所以，女性補充膠原蛋白是一種延衰的必須。

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膠原蛋白的應用：

1、護膚

小分子膠原蛋白作為一種有效的化妝品原料，可以滋潤肌膚，賦予其平滑感覺，因此被稱為「骨中之骨，膚中之膚，肉中之肉」，可以說是真皮層強有力的後盾，其對皮膚的作用不言而喻。

膠原蛋白加入護膚類化妝品中，與其它原料配伍性佳，協同效果良好，能對受損肌膚有效好的修復作用。口服純膠原蛋白1個月後，普遍反映膚感細膩、潤滑、細小皺紋得到很好的舒展，膚色有所增白。

2、血管

膠原蛋白在結締組織與彈性蛋白及多糖蛋白相互交織形成的網狀結構，能保持血管壁彈性，防止血管破裂、栓塞。膠原蛋白還有凝血作用，膠原與血小板作用後,引起後繼的與血液聚集相關聯的一系列過程的進行，從而可迅速凝血。

⑺ 如何檢測細胞培養液中膠原的含量

您好3M微生物快速檢測片包括：細菌總數測試片，乳酸菌測試片，大腸菌群測試片，大腸桿菌(同時檢測大腸菌群)測試片，金黃色葡萄球菌測試片，黴菌酵母菌測試片，腸桿菌科測試片，環境李斯特測試片，快速大腸菌群測試片，高靈敏度大腸菌群測試片，沙門和李斯特試劑盒，3M快速塗抹棒，電子移液槍，ATP熒光檢測儀。3M微生物快速檢測片是一種檢測微生物的快速檢測方法，操作簡單，結果准確，只需要三步即可完成，接種，培養，判讀。不需要很熟練的化驗技巧。Petrifilm能減少測試時間。對於大腸菌群測試時間能從48小時以上減少到24小時，對於大腸菌群，測試時間能從120小時減少到24小時，而金黃色葡萄球菌的測試時間能從96小時以上減少到24小時。操作簡單，無須驗證實驗，結果准確。因此，使用Petrifilm，你將能得到更好的現金流，減少庫存和儲存的費用，更好的財務控制以及贏得更有利的市場時間。

⑻ 膠原蛋白的理化性質

一般是白色、透明的粉狀物，分子呈細長的棒狀，相對分子質量從約2kD至300kD不等。膠原蛋白具有很強的延伸力，不溶於冷水、稀酸、稀鹼溶液，具有良好的保水性和乳化性。膠原蛋白不易被一般的蛋白酶水解，但能被動物膠原酶斷裂，斷裂的碎片自動變性，可被普通蛋白酶水解。當環境pH低於中性時，膠原的變性溫度為40~41℃，當環境pH為酸性時，膠原的變性溫度為38~39℃。
膠原蛋白紅外光譜圖冊參考資料。
膠原蛋白是一種兩性電解質，這取決於兩個因素，其一，膠原每個肽鏈具有許多酸性或鹼性的側基；其二，每個肽鏈的兩端有α-羧基和α-氨基，都具有接受或給予質子的能力，它們可在特定的pH值范圍內，解離產生正電荷或負電荷，換句話說，隨著介質的pH值，不同膠原即成為帶有許多正電荷或負電荷的離子。膠原肽鏈側基的pKa值與其組成氨基酸側基的pKa值略有不同，這是由於在蛋白質分子中受到鄰近電荷的影響所造成的。等電點是7.5~7.8，呈現出偏鹼性，因為膠原的肽鏈中鹼性氨基酸比酸性氨基酸多一點。由於是高分子，在水溶液中具有膠體性質和一定粘度，粘度在等電點時最低，而且溫度越低，粘度越大。
不同分子量分布膠原蛋白溶液的黏度與溶質濃度、溶劑、pH、溫度和外加電解質有關。在等電點時膠原蛋白溶液的黏度最低，pH值低於或高於等電點時，膠原蛋白及多肽均將帶一定電荷，溶液的黏度相應增大，離等電點越遠，溶液的黏度越大；不同分子量分布膠原蛋白及多肽溶液的黏度均隨溫度升高而下降。膠原蛋白分子量越大，濃度越大，溶液的黏度越高，高分子量膠原蛋白溶液的黏度隨濃度增加呈指數上升，而低分子量膠原蛋白溶液的黏度則隨濃度增加近似直線上升；在膠原蛋白及多肽溶液中加入電解質會導致其黏度明顯上升。
膠原蛋白的水解產物含有多種氨基酸，其中以甘氨酸最為豐富。其次為丙氨酸、谷氨酸和精氨酸，半胱氨酸、色氨酸、酪氨酸以及蛋氨酸等必需氨基酸含量低，因此，膠原蛋白屬不完全蛋白質。水解豬皮膠原所得的肽類產物中含有19種氨基酸，其中包括7種成人必需氨基酸和2種幼兒必需的半必需氨基酸；而且氨基酸總量高達90%以上。在八種人體必需氨基酸中含有六種：異亮氨酸（Ile）為1.21%，亮氨酸（Leu）和苯丙氨酸（Phe）為4.89%，纈氨酸（Val）2.95%，蘇氨酸（Thr）為1.95%，賴氨酸（Lys）為1.94%。
膠原的相對分子質量大，電泳圖有3條泳帶，在100kD附近出現的2條泳帶分別是膠原分子的α1鏈和α2鏈，在200 kD附近出現的1條泳帶是膠原分子的β鏈。即膠原的每條多肽鏈相對分子質量可達100kD，1個膠原分子相對分子質量為300kD。多肽分子量的測定方法常用SDS-PAGE，凝膠色譜法以及質譜法。有人採用凝膠過濾色譜法測定脫鉻革屑中膠原水解產物分子量分布在16.1KD左右。飛行時間質譜法測定比目魚皮膠原寡肽分子量的分布主要集中在0.6～1.8kD。動物蛋白酶水解後的膠原多肽的分子量在2～7kD，比植物蛋白酶水解的膠原多肽分子量范圍更廣。
膠原的熱穩定性是指測定其在水系中纖維的熱收縮溫度（Ts），或溶液中分子的熱變性溫度（Td）。Ts和Td之差一般在20～25℃，而 Ts值較Td值容易測定。Td還可以表示膠原螺旋被破壞的溫度，另外還與其亞氨基酸（脯氨酸和羥脯氨酸）的含量有關，尤其是羥脯氨酸含量，它們之間存在正相關，冷水性魚類的羥脯氨酸含量最低，所以冷水性魚類膠原蛋白Td值明顯低於暖水性魚類，而又都低於陸生動物。但魚皮膠原蛋白與魚肉膠原蛋白相比，其真皮的Td要比肌肉的低1℃左右，這與肌肉膠原中脯氨酸的羥基化率較真皮膠原高有關。有人測定了多種魚皮可溶性膠原蛋白的氨基酸組成，並與牛皮的氨基酸組成進行了比較，發現魚皮膠原蛋白的羥脯氨酸和脯氨酸等亞氨酸含量比牛皮的低。此外，魚皮明膠與牛皮明膠相比，其固有的粘度、熱變性溫度均比較低。
膠原蛋白的熱變性溫度可以通過測定膠原蛋白溶液增比黏度的變化來確定。其方法是將膠原蛋白樣品溶於一定量的緩沖溶液中，並配製成一定濃度的溶液，然後用烏式黏度計測量溶液在一定溫度區間內保持一定時間後的增比黏度，以增比黏度對溫度作圖，當增比黏度變化50%時所對應的溫度即為熱變性溫度。熱變性溫度還可通過拉曼光譜和差示掃描量熱法等進行測定。有人測得鱸魚、鯽魚和鱅魚魚皮膠原蛋白的熱變性溫度分別為 25、27和30℃，它們的棲息水溫分別為 26～27、29 和32℃，亞氨基酸含量分別為17.2%、18.1%和 18.6%，與 3 種魚皮膠原的熱變性溫度相吻合Ⅱ型膠原和Ⅺ型膠原Ⅱ型膠原由三條α1肽鏈組成，即[α1(Ⅱ) ]3，富含羥賴氨酸，並且糖化率高，含糖量可達 4%，是軟骨中的主要膠原。另外，即使同一生物，皮和骨膠原蛋白的熱變形溫度也可能不一，像來自日本海鱸、鮐魚、大頭鯊和眼斑魨的皮膠原蛋白的變性溫度為25.0~26.5℃，而骨膠原蛋白的變性溫度則為29.5~30.0℃。附帶結論是骨膠原蛋白的變性溫度范圍整體上比皮膠原蛋白的變性溫度范圍要高。而且骨膠原蛋白和皮膠原蛋白在不同pH時的溶解度不同。這表明皮和骨膠原蛋白的分子特性和構型存在差異。
作為生物高分子，膠原的強度不大，有研究表明膠原蛋白的凝膠強度與其濃度的平方幾乎成正比關系，強度測定可用凝膠強度計。
特別提示：明膠、膠原蛋白和水解膠原蛋白並不相同。明膠是膠原在高溫作用下的變性產物，其組成復雜，相對分子質量分布寬，由於高溫造成膠原蛋白變性，膠原分子的3股螺旋結構被破壞，但可能有部分α鏈的螺旋鏈還存在，因此一定濃度的明膠溶液能成凝膠狀。在食品工業、攝影和制葯業中被廣泛應用。據報道，全世界每年生產的明膠產品中，有65%用於食品工業，20%用於照相工業，10%用於制葯工業。水解膠原蛋白是在較高溫度下用蛋白酶水解膠原或明膠得到的，受溫度和酶的雙重作用，使水解膠原蛋白的相對分子質量比明膠更小，由於在較高溫度條件下，蛋白酶對膠原肽鍵的水解是隨機的，使水解得到的蛋白液組成也很復雜，是相對分子質量從幾千到幾萬的蛋白多肽的混合物。由於分子量小，水解膠原蛋白容易降解，所以在營養保健品和日用化學品開發方面擁有一定的市場。水解膠原蛋白可用於生物發酵培養基，也可以作為一種高蛋白飼料營養添加劑替代進口魚粉用於混、配合飼料生產。膠原、明膠和水解膠原蛋白這3種物質雖具有同源性，但在結構和性能上卻有很大的區別。膠原保留特有的天然螺旋結構，在某些方面表現出明顯優於明膠和水解膠原蛋白的性能，如膠原止血海綿止血性能優於明膠海綿，作為澄清劑用的魚膠原如果變性則沉降能力明顯降低。然而，人們對這3種物質的認識常常產生混淆，認為它們具有相同性質，甚至認為它們是同一種物質。
水解膠原蛋白和膠原多肽也並不相同，可以近似認為是宏觀和微觀的關系。膠原蛋白分子經水解後主要形成相對分子量較小的膠原多肽，由於膠原蛋白獨特的三股超螺旋結構，性質十分穩定，一般的加工溫度及短時間加熱都不能使其分解，從而造成其消化吸收較困難，不易被人體充分利用。水解後其吸收利用率可以提高很多，且可以促進食品中的其它蛋白質的吸收。膠原多肽除了肽鏈的兩端含有未縮合的末端羧基和氨基外，在側鏈上還含有Lys的ε-NH2以及Asp和Glu的-COOH。膠原多肽可完全溶解於水（冷水亦可溶解），水溶液低粘度，在60%的高濃度下也有流動性，耐酸鹼性能好，在酸、鹼存在的情況下均無沉澱；耐高溫性能好，200℃加熱亦無沉澱，同時它還具有良好的吸油性、起泡性和吸水性等。 一級結構是蛋白質分子中氨基酸以肽鍵連接的順序，每一種蛋白質分子，都有其特定的氨基酸組成和排列方式，由此就決定了不同的空間結構和功能。蛋白質分子中一級結構關鍵部位氨基酸的改變，會直接影響其功能，這個關鍵部位就是蛋白質分子的活性中心。已發現並確認了不下30種類型的膠原蛋白。
一般的蛋白質是雙螺旋結構，而作為細胞外基質（ECM）的一種結構蛋白，膠原蛋白由三條多肽鏈構成三股螺旋結構，或稱膠原域，即3條多肽鏈的每條都左旋形成左手螺旋結構，再以氫鍵相互咬合形成牢固的右手超螺旋結構。膠原特有的左旋a鏈相互纏繞構成膠原的右手復合螺旋結構，這一區段稱為螺旋區段，螺旋區段最大特徵是氨基酸呈現（Gly-X-Y）n 周期性排列，其中 x、Y 位置為脯氨酸（PrO）和羥脯氨酸（Hyp），是膠原蛋白的特有氨基酸，約佔25%，是各種蛋白質中含量最高的；膠原蛋白中存在的羥基賴氨酸（Hyl）在其它蛋白質中不存在，它不是以現成的形式參與膠原的生物合成，而是從已經合成的膠原的肽鏈中的脯氨酸（Pro）經羥化酶作用轉化來的。而一般陸生哺乳動物蛋白質中羥脯氨酸和焦谷氨酸的含量極微少。與陸生動物相比，水生動物中的膠原蛋白，其脯氨酸和羥脯氨酸的總量少，而含硫元素的蛋氨酸（Met）含量要遠大於陸生動物中的膠原蛋白。
一級結構是組成膠原蛋白多肽鏈的氨基酸序列；膠原蛋白分子是由3條左手螺旋（二級結構）的多肽鏈組成，它們相互纏繞形成一個在中心分子軸周圍的右手螺旋（三級結構）；完整的膠原蛋白分子的長度約280 nm，直徑約1.5 nm；在Ⅰ型膠原原纖維的二維結構（小角X線衍射圖譜和透射電子顯微照片）中，膠原分子通過一個或多個4 D距離與另一個膠原分子交錯，D表示在小角X線衍射圖譜中所見的基本重復距離，或電子顯微照片中所見的重復距離。因為膠原分子的長度約是4.4 D，膠原分子的交錯引起約有0.4 D的折疊區和約0.6 D的缺損區。
膠原蛋白中甘氨酸（Gly）、丙氨酸（Ala）、脯氨酸（Pro）和谷氨酸（Glu）含量較高，特別是甘氨酸，約占總氨基酸的27%，也有報道說佔1/3，即每隔兩個其它氨基酸殘基（X，Y）即有一個甘氨酸，故其肽鏈可用（Gly-X-Y）n 來表示。每個原膠原分子由三條α-肽鏈組成，α-肽鏈自身為α螺旋結構，肽鏈中每三個氨基酸殘基中就有一個要經過此三股螺旋中央區，而此處空間十分狹窄，只有甘氨酸適合於此位置，由此可解釋其氨基酸組成中每隔兩個氨基酸殘基出現一個甘氨酸的特點。特別注意，X、Y均表示任意的氨基酸，只不過X通常是脯氨酸，Y通常指羥脯氨酸。同時還含有少量3-羥脯氨酸（3-hydroxyproline）和5-羥賴氨酸（5-hydroxylysine，Hyl）。羥脯氨酸殘基可通過形成分子內氫鍵穩定膠原蛋白分子。三條α-肽鏈借范德化力、氫鍵及共價交聯則以平行、右手螺旋形式纏繞成「草繩狀」三股螺旋結構，使膠原具有很高的拉伸強度。